8-Ma’ruza. Fermentlarning strukturasi va klassifkatsiyasi Reja

Fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi va uning molekulyar asoslari. 
Fermentlarning katalitik ta’sir mexanizmini aniqlash enzimologiyaning asosiy va eng 
murakkab vazifalaridandir. Fermentlar ta’sirida faollashishning umumiy nazariyasi 
yo`q, har bir fermentning ta’sir mexanizmi uning o`ziga xos s’etsifik uchlamchi 
strukturasi, funktsional guruhlari, substrat bilan to`qnashgandagi konformatsion 
o`zgarishi bilan ta’minlanadi. 
Fermentlarning ta’sir etishini tushuntirib beruvchi farazlardan biri – 
adsorbtsion faraz XX asr boshlarida ingliz fiziologi Beylis va nemis bioximigi 
Varburg tomonidan taklif etilgan. Ular bu farazni asoslashda biologik bo`lmagan 
katalizatorlarning ta’sir mexanizmidan kelib chiqqan. Adsorbtsion farazga asosan 
‘latinaga o`xshash ferment yuzasi reagent molekulalari uchun adsorbtsiya joyi bo`lib 
hisoblanadi. Buning natijasida ularning o`zaro tas’iri osonlashib, reaksiya tezlashadi. 
Ammo bu faraz fermentning s’etsifikligi (o`ziga xosligi)ni tushuntirib bera olmadi va 
u faqat tarixiy ahamiyatga ega bo`lib qoldi. Fermentlarning ta’sir etish mexanizmi 
to`g`risidagi tasavvurlarni rivojlantirishda Mixaelis va Mentenning ferment-substrat 
komplekslari to`g`risidagi klassik ishlari katta ahamiyatga ega bo`ldi. Fermentning 
nisbatan kichik faol markaziga substratning birikishi ferment konformatsiyasini 
substrat strukturasiga moslashtiradi. Demak, faol markazning shakllanishida substrat 
ham ishtirok etadi. 

---

Umuman, fermentativ kataliz jarayonini shartli ravishda o`ziga xos 3 bosqichga 
bo`lish mumkin. 
1. Substratning fermentga diffuziyalanishi va uning fermentni faol markazi bilan 
bog`lanib, ferment-substrat kompleksi – ES ning hosil bo`lishi. 
2. Birlamchi ferment-substrat komplekslaridan bir yoki bir nechta faollashgan 
ferment-substrat komplekslari – ES* va ES** ning hosil bo`lishi. 
3. Fermentning faol markazidan reaksiya mahsulotining ajralishi va muhitga 
tarqalishi – EM kompleksi E va M (mahsulot) ga ajraladi. 
Birinchi bosqich qisqa vaqt davom etib, muhitdagi substrat miqdori va fermentning 
faol markaziga diffuziyalanish tezligiga bog`liq. ES kompleksining hosil bo`lishi 
lao’za ichida amalga oshadi. Bu bosqichda faollanish energiyasi deyarli o`zgarmaydi. 
Fermentning faol markazida substratlarning mo`ljal olishi ularning yaqinlashishini va 
reaksiya o`tishini yengillashtiradi. 
Ikkinchi bosqich sekinroq boradi va uning davomiyligi ushbu kimyoviy 
reaksiyaning faollanish energiyasiga bog`liq. Bu bosqichda substrat bog`larining 
uzilishi yoki fermentning katalitik guruhi bilan o`zaro ta’sirlashishi natijasida yangi 
bog`lar hosil qilishi amalga oshadi. Aynan faollashgan komplekslar hisobiga 
substratning faollanish energiyasi pasayadi. Ikkinchi bosqich butun katalizning 
tezligini ta’minlaydi. 
Uchinchi bosqich ham birinchi bosqich singari qisqa vaqt davom etadi. U 
reaksiya muhitiga reaksiya mahsulotlarining tarqalish tezligi bilan belgilanadi. 
Fermentlar ta’sirining molekulyar mexanizmlarini ko’p tomonlari hali 
o`rganilmagan. O`rganilgan fermentlar ta’sir mexanizmlari orasida quyidagilarni 
ta’kidlash mumkin: 
1) reagentlarning yaqinlashishi; 
2) substrat deformatsiyasi; 
3) kislota-ishqoriy kataliz; 
4) kovalent kataliz. 
1) Reagentlarning yaqinlashishi – fermentlar uchun juda xos xususiyat bo`lib, 
moddalarning o`zgarishini ming yoki o`n ming martaga tezlashtirish (substratlarning 

---

reaksiyaga kirishish qobiliyatini oshorosh) imkonini beradi. Ferment faol 
markazining aloqa (kontakt) qismi o`ziga xos holatda substratlarni bog`laydi hamda 
ularning o`zaro mo`ljal olishi va yaqinlashishini katalitik guruhlarning ta’siri uchun 
foydali tomonga buradi. Ikki yoki undan ortiq molekulalarning bunday o`zaro 
ta’sirlashuvi suvli muhitda va anorganik katalizator yuzasidagi tartibsiz to`qnashuvda 
imkoni bo`lmagan reaksiya tezligining oshishini ta’minlaydi. Substratlarning 
taxlangan xolda joylashishi entro’iyaning kamayishiga olib keladi, demak, faollanish 
energiyasining kamayishini ta’minlaydi.
2) Substrat deformatsiyasini gidrolaza, liaza va ba’zi transferazalarning ta’siri 
yaxshi tushuntiradi. Fermentga birikkuncha substrat “bo`shashgan” konfiguratsiyaga 
ega bo`ladi. Faol markaz bilan bog`langandan so`ng substrat molekulasi cho`ziladi 
(“deformatsiyalangan” konfiguratsiya). Substrat dagi atomlararo bog`lar qancha uzun 
bo`lsa, uning uzilishiga shuncha kam energiya sarf bo`ladi, ya’ni faollanish energiyasi 
pasayadi. Deformatsiya (cho`zilish) joyi suv molekulalari ta’siriga oson uchraydi. 
3) Kislota-ishqoriy kataliz. Boshqa katalizatorlardan farqli ravishda ferment 
faol markazining asosiy xususiyati shundan iboratki, bunda aminokislota 
qoldiqlarining funktsional guruhlari kislota va ishqor xossalarini namoyon qiladi. Shu 
sababdan ferment katalitik o’ujum vaqtida protonlarning Akseptor va donor 
vazifalarini bajarib, bunday imkoniyat odatdagi katalizatorlarda mavjud emas. 
Faol markazga substratning birikishida uning molekulasiga katalitik 
markazning elektrofil va nukleofil guruhlari ta’sir qiladi va kislota-ishqor guruhlari 
o’ujum qilgan substrat qismlarida elektron zichlikning qayta taqsimlanishiga olib 
keladi. Bu esa substrat molekulasida qayta taqsimlanish va bog`larning uzilishini 
yengillashtiradi. Katalitik markazida gistidin bo`lgan fermentlar ko`proq kislota-
ishqoriy katalizni namoyon etadi. Gistidin blokirlangan holatlarda ferment faolligini 
yo`qotadi. Kislota-ishqoriy kataliz gidrolaza, izomeraza va va liazalarga xos. U 
ko`proq kovalent kataliz bilan birgalikda amalga oshadi. 
4) Kovalent kataliz faol markazning katalitik guruhlari va substrat orasida 
kovalent bog`lar hosil qiladigan fermentlarda kuzatiladi. Kovalent ferment-substrat 
oraliq mahsulotlar judayam turg`un emas va reaksiya mahsulotini ajratgan xolda oson 

---

parchalanadi. Juda ko’pchilik fermentlar uchun bayon etilgan mexanizmlarning 
birgalikda amalga oshishi xos bo`lib, ularning yuqori darajadagi katalitik faolligini 
ta’minlaydi.