Beloklar aminokislotalardan dúzilgen hám organizmlerdiń dúzilisi hám turmısında tiykarǵı rol atqaratuǵın joqarı molekulyar azotli organikalıq elementler bolıp tabıladı

Spiral belok strukturaları.
Polipeptid shınjırları ushın bir neshe qıylı túrdegi spirallar málim. Eger spiral o'qi boylap gúzetilgende, ol gúzetshinen saat baǵdarı boyınsha uzoqlashsa, ol halda spiral oń qol (oń qol) dep esaplanadı, eger ol saat miliga teris háreket qilsa, shep - qol (shep qol). Eń keń tarqalǵanı oń -spiral (L. Pauling hám R. Kori tárepinen usınıs etilgen). Ideal -spiraldin’ qádemi 0, 54 nm hám spiraldin’ hár bir búkleminde birdey túrdegi atomlar sanı 3, 6 ni quraydı. spiraldin’ dúzilisi molekulyar vodorod baylanısları menen turaqlılasadı.
Tábiy beloklarda polipeptid shınjırlarınıń tek oń qol -spiral konformatsiyalari ámeldegi bolıp, bul belok denelerinde tek L ceriyali aminokislotalardıń bar ekenligi menen baylanıslı (bólek jaǵdaylar bunnan tısqarı).
-keratin shozılǵanda basqa ózgesheliklerge iye bolǵan element - -keratin payda boladı. Belok makromolekulasinin’ spiral shozılǵanında sızıqlı dúzılıwǵa uqsas basqa dúzılıwǵa aylanadı. Bul jerdegi bólek polipeptid shınjırları molekulalararo vodorod baylanısları menen baylanısqan. Bul struktura -struktura dep ataladı (buklangan bettiń dúzilisi, buklangan qatlam )
Buklengen belok strukturaları.
Buklangan udayı tákirarlanatuǵın belok strukturasınıń eń keń tarqalǵan mısallarınan biri -búrmeler dep atalatuǵın bolıp, olar hár biri polipeptid menen kórsetilgen eki bólekten ibarat.
-aydawlar bir fragmenttiń isenim toparınıń vodorod atomi hám basqa fragmenttiń karboksil toparınıń kislorod atomi arasındaǵı vodorod baǵları menen de turaqlılasadı. Bunday halda, fragmentler bir-birine salıstırǵanda parallel hám antiparallel jóneliske ıyelewi múmkin.
Polipeptid shınjırınıń eki aymaǵı -búrmelerdiń payda bolıwına járdem beretuǵın jóneliste jaylasıwı ushın olar arasında udayı tákirarlanatuǵınnan keskin parq etiwshi dúzılıwǵa iye bolǵan aymaq bolıwı kerek.
Belok molekulasında - hám -strukturalardıń payda bolıwı polipeptid shınjırları quramındaǵı aminokislotalardıń vodorod baǵların payda etiw ushın ayriqsha qábiletin saqlap qalıwınıń nátiyjesi bolıp tabıladı. Sonday etip, aminokislotalardıń oǵada zárúrli ózgesheligi - kristall preparatlar payda bolıw processinde bir-biri menen vodorod baǵları arqalı baylanısıw - belok molekulasında -spiral konformatsiya yamasa -struktura formasında ámelge asıriladı. Sol sebepli bul strukturalardıń payda bolıwın birdey belok molekulası ishindegi polipeptid shınjırı segmentleriniń kristallanish procesi dep esaplaw múmkin.
Úshinshi dárejeli dúzılıw
Polipeptid shınjırında (baslanǵısh struktura ) aminokislota qaldıqlarınıń almasınıwı hám belok molekulasında (ekilemshi strukturası ) spirallashgan, qatlamlı hám tártipsiz bóleklerdiń bar ekenligi haqqındaǵı maǵlıwmatlar na kólemi, na forması, hátte ele tolıq oyda sawlelendiriwdi bermeydi. kóbirek polipeptid shınjırı bólimleriniń bir-birine salıstırǵanda salıstırmalı jaǵdayı haqqında. Beloknin’ bunday strukturalıq qásiyetleri onıń úshinshi dárejeli dúzilisin úyreniwde anıqlanadı, bul kovalent baǵlar menen baylanısqan bir yamasa bir neshe polipeptid shınjırlarınıń strukturalıq molekulalarınıń keńislik ulıwma jaylasıwı dep túsiniledi. Yaǵnıy, úshinshi dárejeli konfiguratsiya - bul oralǵan spiral kosmosda alatuǵın haqıyqıy úsh ólshemli konfiguratsiya bolıp, ol óz gezeginde oralǵan. Kosmos daǵı bunday struktura sırtqı tárepke qaragan funktsional gruppalarǵa iye bolǵan o'simtalar hám depressiyalarga iye.
Úshinshi dárejeli strukturanıń tolıq suwreti belokdıń barlıq atomlarinin’ koordinataları menen berilgen. Rentgen nurlanıwın analiz qılıwdıń úlken tabısı sebepli, vodorod atomlarinin’ koordinataları bunnan tısqarı, kóplegen beloklar ushın bunday maǵlıwmatlar alındı. Bular mashinada oqılatuǵın tasıwshılarda arnawlı maǵlıwmatlar banklerinde saqlanatuǵın kútá úlken kólem degi maǵlıwmatlar bolıp, olardı qayta islewdi joqarı tezlikte isleytuǵın kompyuterlerden paydalanmastán oyda sawlelendiriw etip bolmaydı. Kompyuterlerde alınǵan atom koordinataları polipeptid shınjırınıń geometriyasi haqqında tolıq maǵlıwmat beredi, bul bolsa spiral dúzilisin, -búrmelerdi yamasa tártipsiz bóleklerdi ashıw imkaniyatın beredi.
Úshinshi dárejeli struktura -spiral hám - aydawlardı hoshlovchi qaptal radikallar hám de polipeptid shınjırınıń udayı tákirarlanatuǵın bolmaǵan bólimleriniń kovalent bolmaǵan óz-ara tásiri (elektrostatik, ion, van-der-vaals kúshleri hám basqalar ) nátiyjesinde payda boladı. Úshinshi strukturanı ustap turatuǵın obligatsiyalar arasında tómendegilerdi atap ótiw kerek:

1. 
   eki sistein qaldıg'i arasındaǵı disulfid ko'prigi (-S-S-);
   
2. 
   efir ko'prigi (karboksil toparı hám gidroksil toparı ortasında );
   
3. 
   duz ko'prigi (karboksil toparı hám aminokislota ortasındaǵı );
   
4. 
   -CO - hám -NH- gruppaları arasındaǵı vodorod baǵları ;
   

Úshinshi dárejeli struktura belok molekulasınıń ayriqshalıǵın, onıń biologiyalıq aktivligin túsintiredi.
Belok molekulalarınıń birinshi keńislikdegi modelleri - miyoglobin hám gemoglobin - 50-jıllardıń aqırında qurılǵan. 20 -ásir Ingliz bioximiyagarlari Jan Kudri Kendru (1917 jılda tuwılǵan ) hám Maks Ferdinand Perutz (1914 jılda tuwılǵan ). Bunda olar rentgen nurları menen tájiriybe maǵlıwmatlarınan paydalanǵanler. Belok dúzilisi salasındaǵı izertlewler ushın Kendrew hám Perutz 1962 jılda Nobel sıylıqına iye boldı. hám ásirdiń aqırında bir neshe mıń belokdıń úshinshi dárejeli dúzilisi anıqlandi.
Tórtlemshi dúzılıw
Kópshilik beloklar ushın keńislikdegi shólkem úshinshi dárejeli dúzılıw menen tawsıladı, biraq bir neshe polipeptid shınjırlarınan qurılǵan molekulyar salmaǵı 50-100 mińnen aslam bolǵan birpara beloklar ushın tórtinshi dáreje xarakterli bolıp tabıladı. Bir neshe subbirliklardan shólkemlesken beloklar tábiyaatda keń tarqalǵan (gemoglobin, temeki mozaikasi virusı, fosforilaza, RNK polimeraza). Subbirliklar ádetde grekshe háripler menen belgilenedi (sol sebepli gemoglobin eki  hám  bólindilerine iye). Bir neshe bólindilerdiń bar ekenligi funktsional áhmiyetke iye - bul kislorod menen toyınǵanlıq dárejesin asıradı.
Bunday strukturanıń mánisi bir kompleksde bolǵan bir neshe polimer shınjırlarınıń birikpesi bolıp tabıladı. Bunday kompleks bir neshe bólindilerden shólkemlesken belok retinde de qaraladı.
Tórtlemshi dúzılıw (beloklar bólegi)
Tórtlemshi dúzılıw tiykarınan hálsiz tásir kúshleri menen turaqlılasadı :
a) vodorod ; b) hidrofobik; c) ionlı ; d) kovalent (disulfid, peptid).
Belok denaturatsiyasi
Belok denaturatsiyasi tórtlamchi, uchlamchi hám ekilemshi strukturalardı turaqlılashtiradigan kúshlerdiń (baǵlardıń ) joq etiliwi, belok molekulası konfiguratsiyasinin’ disorientatsiyasina alıp keledi hám eriwsheńligi, jabısatuǵınlıǵı, ximiyalıq aktivligi, rentgen nurları tábiyaatınıń ózgeriwi menen birge keledi. tarqalıw, biologiyalıq funktsiyanıń tómenlewi yamasa tolıq joǵalıp ketiwi.
Denaturatsiyaga alıp keletuǵın fizikalıq (temperatura, basım, mexanik tásir, ultradawıs hám ionlastırıwshı nurlanıw ) hám ximiyalıq (salmaqli metallar, kislotalar, sıltılar, organikalıq erituvchilar, alkaloidlar) faktorlar bar.
Teris process - renaturatsiya, yaǵnıy belokdıń fizikalıq-ximiyalıq hám biologiyalıq qásiyetlerin qayta tiklew. Geyde bul denaturatsiya etiwshi ob'ektti alıp taslaw ushın etarli. Baslanǵısh dúzılıwǵa tásir etse, renaturatsiya múmkin emes.