Bioelektrogenez. Elektro’tkazuvchanlik ionlarning muvozanat potensiali, membrananing stasiolar

Gemoglobin strukturasida sodir bo’ladigan konformasion
o’zgarishlar.
Gemoglobin tarkibidagi subbirliklar 1 2, 3 va 4 uchlamchi strukturaga
ega bo’lib, -subbirliklar har biri 141, -subbirliklar esa har biri 146 aminokislota
qoldig`i ularidan tashkil topgan polipeptid zanjirlaridan iborat. Ular, o’zaro tuz
ko’priklari (ion bog’lari) vositasida bog’lanib (ular oltita), tetramerni
shakllantiradi. Subbirliklarning har birida bittadan gem guruhi bo’lib, u to’rtta pirol
halqadan iborat tekis strukturaga ega. Gem markazida, pirol halqalar azot atomlari
bilan to’rt tomondan koordinasion bog’langan, ikki valentni temir ioni joylashgan.
Temir ionining 5-koordinasion bog’i, gem halqaga tik yo’nalgan aminokislota (-
subbirlikda gistidin qoldig’i) orqali polipeptid zanjiriga (globinga) ulanadi.
Dezoksigemoglobinda 6- koordinasion bog’ bo’sh bo’lib, kislorod mavjud
sharoitda bu bog’, bir molekula 02 biriktirish orqali band etiladi va
oksigemoglobin (Hb02) hosil bo’ladi. Shu munosabat bilan Fe2+ion radiusi
kamayib, gem tekisligiga tushadi. O’z navbatida bunday siljish temir ioniga
bog’langan gistidin qoldig’i orqali butun zanjirning siljishiga, demak, uchlamchi
strukturaning o’zgarishiga sabab bo’ladi. Buning natijasida subbirlikning boshqa
subbirlik, Masalan, 1 bilan 2 o’rtasidagi tuz ko’prikning uzilib, 2 ning kislorod
biriktirishi osonlashadi. 2ning 02 birikishi esa 2 bilan 1 o’rtasidagi tuz
ko’prikgini uzib, uning 02 birikishini osonlashtiradi va h.k.
Shunday qilib, gemoglobinning oksigenasiyalanishi munosabati bilan
subbirliklararo Ta’sirlashishlarning o’zgarishi, gemoglobinning 02 biriktirishi
paytidagi kooperativlik xossasiga asos bo’ladi. Mazkur hodisa, M.V.Vonkenshteyn
tomonidan ilgari suringan, elektrol konformasion Ta’sirlashishlar
(makromolekulada yuz bergan elektrol jarayonlar uning konformasion qayta
qurilishlarga olib keladi, deb ta’kidnovchi) konsepsiyaning dalili bo’lib xizmat
qiladi.