Biokimyo pmd
Proteoglikanlar biosintezi
Download 4.12 Mb. Pdf ko'rish
|
Sobirova R.A biokimyo
- Bu sahifa navigatsiya:
- Proteoglikanlar funksiyasi
Proteoglikanlar biosintezi
Proteoglikanlarni oligosaxarid fragmentlari glikoziltransferazalarni ketma- ket ta’siri natijasida sintezlanadi. Bu fermentlar nukleotid-uglevoddan monosaxaridlarni tegishli akseptorni boshqa uglevod yoki polipeptiddagi aminokislota qoldig‘iga o‘tkazilishini katalizlaydi. Oligosaxarid qism bosqichma-bosqich, har gal 1 ta qoldiqqa uzayadi (122-rasm). Xondroitinsulfat biosintezida 6 xil glikoziltransferaza va 1 ta sulfotransferaza qatnashadi. Glikozillash sekretor hujayralarni Golji apparatida vujudga keladi. Ribosomadan ajralgan proteoglikanni polipeptid zanjiri endoplazmatik retikulum kanallari bo‘yicha Golji apparatiga o‘tadi, u yerda membranalar bilan bog‘langan tranferazalar ketma-ket oligosaxarid guruhlarni sintezini boshlaydi. Sintezlangan molekulalar Golji apparatidan hujayra plazmatik membranasi sohasiga o‘tadi va hujayradan chiqariladi. 122-rasm. Proteoglikonlar biosintezi 458 To‘qimadan ajratilgan proteoglikanlar proteoglikan agregatlari deb ataladi. Ularning asosiy qismini proteoglikan subbirliklari tashkil etadi. Gialuron kislota va bog‘lovchi oqsil umumiy massasining 1%ini tashkil etadi. Polipeptid zanjir proteoglikan subbirligining o‘zani hisoblanadi. Proteoglikan agregatlari tuzilishi bo‘yicha butilka yuvadigan shyotkaga o‘xshaydi. Proteoglikan subbirliklari elektrostatik bog‘lanishlar hisobiga kollagen bilan bog‘lanadi. Proteoglikanlar funksiyasi Turli proteoglikanlar polivalent anionlar bo‘lib, o‘ziga kationlarni tortadi va bog‘lab oladi. K + va Na + ionlari ham mustahkam bog‘langanligi uchun ularning ion xususiyatlari namoyon bo‘lmaydi. Barcha proteoglikanlar agregatsiyaga moyil, bu jarayon polivalent katoinlar, masalan Ca +2 ta’sirida kuchayadi. Uzun zanjirlar, ayniqsa, gialuron kislota zanjirlari, betartib o‘ralib, katta masofani egallaydi va ular asosan suv bilan to‘ldirilgan. Bu joyga past molekulalar yoki ionlar kirishi mumkin, lekin katta molekulalar (masalan, albumin) kira olmaydi. Gialuron kislota eritmalari yuqori yopishqoqlik xususiyatiga ega bo‘lib, bo‘g‘imlarda surkovchi modda vazifasini bajaradi. Revmatik kasallarda bo‘g‘im suyuqligi yopishqoqligining o‘zgarishi proteoglikanlar strukturasida o‘zgarish natijasidir. Proteoglikanlar tashqi bosim ta’sirida suvning harakatlanishiga qarshilik ko‘rsatadi va to‘qimalarga elastiklik, siqilishga nisbatan chidamlilik beradi. Ular molekulyar elaklar sifatida funksiyalanadi, yirik ionlarni harakatlanishini chegaralaydi, proteoglikan domenlari orasiga albumin va immunoglobulin hajmiga ega bo‘lgan molekulalarning kirishiga qarshilik ko‘rsatadi. Gialuron kislota morfogenezda ishtirok etib, embriogenezda mezenximal hujayralarning agregatsiyasini boshqaradi. Yoshga bog‘liq holda hujayralarda proteoglikanlar tarkibi o‘zgaradi. To‘qimalarda keratansulfatlar konsentratsiyasi hayot davomida ortadi, lekin tog‘ay va umurtqalararo disklarda xondroitin sulfat, shuningdek terida gialuron kislota miqdori kamayadi. Turli yoshlarda organizmga o‘sish gormoni kiritilsa, proteoglikanlar sintezi va ularning tarkibi yosh organizmnikidek bo‘ladi. O‘sish gormonining 459 ta’siri somatomedin orqali amalga oshiriladi va bunda tog‘ay hujayralarining proliferatsiyasi tezlashadi va proteoglikanlarga sulfatlarning kiritilishi stimullanadi. Testosteron ta’sirida qator to‘qimalarda (yurak klapani, teri) gialuron kislota sintezi tezlashadi. Revmatizm yoki artrit bilan jarohatlangan bo‘g‘im sinovial suyuqligida gialuron kislotaning miqdori me’yoridan ko‘p, lekin depolimer kiritilganda gialuron kislotaning repolimerlanishi kuzatiladi va uning de novo sintezi keskin pasayadi. Qandli diabetda infeksiyalarga moyillik, yaralar bitishining pasayishi, tomirlar degeneratsiyasining tezlashishi organizmning muko‘polisaxaridlarni sintezlash qobiliyatining pasayishi bilan bog‘liqdir. Download 4.12 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: |
Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling
ma'muriyatiga murojaat qiling