Microsoft Word 60 2012 Белясова doc

ции и терминации;
3) соблюдение принципа комплементарности при построении но-
вых цепей, при котором шаблоном (матрицей) служит родительская 
цепочка; 
4) высокая точность процесса;
5) возможность исправления ошибок репликации в ходе коррек-
торской правки. 
Репликация двухцепочечных ДНК. Двухцепочечные ДНК фор-
мируют геномы всех клеточных организмов – и прокариот, и эукариот. 
Наилучшим образом механизм репликации ДНК изучен по отно-
шению к прокариотическим клеткам, в частности бактерий E. coli. 
В экспериментах с прокариотами показано, что в условиях, ограни-
чивающих синтез белка, репликация ДНК не происходит, из чего 
можно сделать вывод, что этот процесс нуждается в участии белков. 
В настоящее время известно, что в процессе репликации ДНК уча-
ствуют продукты более чем 10 генов. Это, в первую очередь, ДНК-
полимеразы, а также топоизомеразы, геликазы и лигазы. Появля-
ется все больше доказательств в пользу участия в процессе репли-
кации ДНК высокоорганизованного мультиферментного комплек-
са – реплисомы, включающей праймосомо-праймазный комплекс, 
геликазы, Pol-
ΙΙΙ-холофермент и гиразы. 
ДНК-полимеразы – это ключевые ферменты репликативного про-
цесса, которые собственно и осуществляют наращивание полинуклео-
тидных цепей, используя принцип комплементарности. Наиболее пол-
но изучены ДНК-полимеразы кишечной палочки. В клетках этих бак-
терий обнаружено три типа ДНК-полимераз (Pol-
Ι, Pol-ΙΙ и Pol-ΙΙΙ), 
которые различаются в первую очередь скоростью катализа и нуклеаз-
ной активностью. ДНК-полимераза 
Ι (Pol-Ι) представляет собой оди-
ночный полипептид, содержащий порядка 1000 аминокислотных ос-
татков. В клетке E. coli насчитывается около 400 молекул этого фер-
мента. Pol-
Ι обладает следующими активностями: полимеразной – 
присоединение комплементарных матричной цепи дезоксинуклеотидов 
к свободной 3
′-ОН-группе праймера в направлении от 5′-конца к 
3
′-концу (5′ → 3′) строящейся молекулы ДНК; экзонуклеазной – гидролиз 
фосфодиэфирных связей (отщепление нуклеотидов) в одной цепи ДНК 
или на неспаренном конце дуплексной ДНК, начиная с 3
′-конца 
(3
′ → 5′) и 5′-конца цепи (5′ → 3′). Экзонуклеазные активности играют 
очень большую роль в репликации и репарации хромосомальной ДНК 
E. coli. При этом 3
′ → 5′-экзонуклеазная активность обеспечивает 

---

31 
контроль за присоединением каждого нуклеотида и удаление ошибоч-
ных нуклеотидов с растущего конца цепи (корректорская правка), а 
5
′ → 3′-экзонуклеазная активность используется для удаления диме-
ров пиримидинов и рибонуклеотидов фрагментов Оказаки. 
ДНК-полимераза 
ΙΙ (Pol-ΙΙ) присутствует в клетках кишечной па-
лочки в значительно меньшем числе копий и осуществляет полиме-
разную активность гораздо медленнее, чем Pol-
Ι (составляет только 
5% активности ДНК-полимеразы 
Ι). В отличие от Pol-Ι этот фермент 
не обладает 5
′ → 3′-экзонуклеазной активностью. Роль этой полиме-
разы в репликации до конца не выяснена. Считается, что этот фермент 
не обязателен для репликации ДНК, но может заменять отдельные 
функции Pol-
Ι при ее повреждении.
ДНК-полимераза 
ΙΙΙ (Pol-ΙΙΙ) – основной фермент, ответственный 
за репликацию хромосомальной ДНК E. coli. В каждой клетке содер-
жится только 10–20 молекул этого фермента, но работает он примерно 
в 60 раз быстрее ДНК-полимеразы 
Ι. Кроме того, Pol-ΙΙΙ обладает по-
вышенным сродством к матрице и обеспечивает более высокую эф-
фективность копирования. Для данного фермента, так же как и для 
Pol-
ΙΙ, не характерна 5′ → 3′-экзонуклеазная активность. Поэтому для 
репликации отстающей цепи необходимо участие Pol-
Ι, чтобы про-
изошло удаление РНК-праймеров на 5
′-конце фрагментов Оказаки. 
В эукариотических клетках выявлено большее количество ДНК-
полимераз, но их функции изучены хуже. 
Функция топоизомераз сводится к разрешению механических и