Muxammadjonova g. M., Hamdamova n. A. Enzimologiya

Allosterik boshqarilish. Ko‘pgina fermentlar, faollikni oshiruvchi yoki 
pasaytiruvchi, ma’lum bir metabolitlar bilan qayta bog‘lanishi mumkin. Bunday 
metabolitlar effektorlar deb yuritiladilar. Effektor fermentning katalitik faol 
markazi bilan bog‘lanmasdan, maxsus boshqaruvchi – allosterik markazga 
bog‘lanadi. Allosterik fermentlar odatda 2 yoki undan ortiq subbirliklardan tashkil 
topgan. Bir subbirlikda katalitik markaz (katalitik subbirlik), boshqasida – 
boshqaruvchi markaz (boshqaruvchi subbirlik) mavjud. Allosterik ingibitor 
bo‘lmagan sharoitda substrat katalitik faol markaz bilan bog‘lanadi va reaksiya 
sodir bo‘ladi. Agar muhitda allosterik ingibitor bo‘lsa, u boshqariluvchi markaz 
bilan bog‘lanadi, natijada boshqaruvchi subbirlikning konformatsiyasini 
o‘zgartiradi; buning natijasida katalitik subbirlikning, katalitik markazning ham 
konformatsiyasi o‘zgarib, natijada fermentning faolligi pasayadi. Allosterik 
ingibitorning konsentratsiyasi qancha ko‘p bo‘lsa, shuncha ko‘p ferment 
molekulasi u bilan bog‘lanadi va substratning parchalanish tezligi shuncha past 
bo‘ladi. Allosterik aktivatorlar ta’sir etganda xuddi shu yo‘sinda fermentning 
faolligi ortadi. Misol tariqasida, uridintrifosfat (UTF) sintezining boshqarilishini 
ko‘rib chiqamiz. Tuzilishi bo‘yicha UTF ATFga o‘xshaydi. 
UTF sintezining metabolik yo‘li 8 reaksiyani o‘z ichiga oladi. Birinchi 
reaksiya karbamoilfosfatsintetaza II bilan boshqariladi. Reaksiya natijasi – 
karbomoilfosfat – uglerod ikki oksidi, glutaminning amid guruhi va ATFning 
fosfat qoldig‘idan hosil bo‘ladi; ATF energiya manbai bo‘lib ham xizmat qiladi. 
Karbamoilfosfatsintetaza II – allosterik ferment: metabolik yo‘lning oxirgi 
mahsuloti – UTF – uning allosterik ingibitori hisoblanadi. UTF konsentratsiyasi 

---

59 
qancha yuqori bo‘lsa, shuncha UTF sintezi past bo‘ladi. Sarflanish tezligi 
hujayraning ehtiyojiga bog‘liq bo‘ladi. Bunday boshqarilish manfiy qayta 
bog‘lanish orqali boshqarilish deb yuritiladi. Oqsil ingibitorlari bilan boshqarilish. 
Oqsillarni fosforlovchi fermentlar proteinkinazalar faolligining ingibitorlari bilan 
boshqarilishning muhim misollaridan hisoblanadi. Proteinkinaza faol shaklda bitta 
polipeptid zanjirdan iborat (C subbirlik). Hujayrada C oqsil bilan birika oladigan 
oqsil mavjud (R subbirlik). Hosil bo‘lgan tetramer R2C2 kompleks fermentativ 
faollikka ega emas. Fermentning faollanishi sAMF ishtirokida boradi. R subbirlik 
yuzasida sAMFni bog‘lovchi markaz bor: sAMF bog‘langandan keyin oqsilning 
konformatsiyasi o‘zgaradi va R subbirlikning C subbirlikka mos kelishi pasayadi, 
kompleks dissotsiatsiyaga uchraydi: 
R
2
C
2
+ 2sAMF → R
2
s AMF
2
+ 2C 
Bu jarayon qaytar bo‘lganligi sababli, hujayrada sAMF miqdorining ortishi 
proteinkinazaning faollanishiga olib keladi. Bu jarayonning pasayishi esa – 
ingibirlanishni vujudga keltiradi. Proteolitik fermentlarning oqsil ingibitorlari keng 
tarqalgan. Bu ingibitorlarning funksiyasi – organizm to‘qima va suyuqliklarida 
oqsillarning barvaqt parchalanishining oldini olish hisoblanadi. Xususan, qon 
plazmasidagi proteinazalarning oqsil ingibitorlari fiziologik faol peptid, qon ivishi, 
qon laxtalarining erishi kabi jarayonlarni boshqarishda qatnashadilar. Oqsil 
effektorlarining ta’sir mexanizmi ferment konformatsiyasining o‘zgarishi hamda 
metabolitlar bilan allosterik boshqarishdagi kabi bo‘lishi mumkin.