Muxammadjonova g. M., Hamdamova n. A. Enzimologiya


Mavzuni mustahkamlash uchun savollar


Download 3.4 Mb.
Pdf ko'rish
bet21/86
Sana26.10.2023
Hajmi3.4 Mb.
#1724620
1   ...   17   18   19   20   21   22   23   24   ...   86
Bog'liq
8. Oquv qollanma Enzimologiya final

Mavzuni mustahkamlash uchun savollar: 
1. Fermentlaning qanday ta`sir mexanizmlari mavjud? 
2. Fermentlarning funksional tuzilishini tushuntiring? 
3. Izoferment nima? 
4. Izofermentlarning ishlash prinsipi nimadan iborat? 
5. Multifermentlar qanday xususiyatga ega? 
6. Multifermentlar qanday mexanizm asosida ishlaydi? 
7. Fermentlarni substrat bilan bog`lanish usullarini tushuntiring? 
8. Substrat va fermentning o`zaro bog`lanuvchi bog`lariga nimalar kiradi? 
9. Kofermentlarga misollar keltiring? 
10. Ferment faolligini oshiruvchi metallar qanday xususiyatga ega? 
 
1.5. Fermentlarning aktivligiga aktivator va ingibitorlarning ta`siri 
Fermentativ reakstiyalar ayrim moddalar ta’sirida qisman yoki to’liq 
faolligini yo’qotishi mumkin, unday birikmalarni fermentlarning ingibitorlari 
deyiladi. Ayrim ferment ingibitorlaridan dori sifatida samarali foydalanish 
mumkin. Ba’zi ingibitorlar ferment ishtirokida faoliyatini butunlay to’xtatishi yoki 
organizmga zahar sifatida ta’sir qilishi mumkin. Reakstion muhitda ba’zi bir 
ionlarning ishtirok etishi ferment – substrat kompleksi hosil bo’lishini tezlashtiradi. 
Bunday moddalar aktivatorlar deyiladi.
Fermentativ reakstiyalarning faolligini pasaytirish bir necha xil bo’ladi: 
konkurent (raqobatli) va nokonkurent (raqobatsiz) yo’l bilan amalga oshiriladi. 
Raqobatli ingibitorlar strukturalari bo’yicha substratlarga o’xshab, ular ferment-
ingibitor kompleksini hosil qilib, substratni siqib chiqaradi. Bunda ferment 
denaturastiya hodisasiga uchramasdan, o’z faolligini pasaytiradi. Ferment faolligini 


55 
raqobatli pasaytirish qaytar bo’lib, substratning miqdori ko’p bo’lganda, ferment-
ingibitor kompleksidan ingibitorni siqib chiqarishi mumkin.
Ko’pchilik dori-darmon moddalari inson va hayvonlarga raqobatli konkurent 
sifatida ta’sir qiladi. Misol tariqasida, sulfamid preparatlarini ta’sir qilish 
mexanizmini ko’rsatish mumkin, ular strukturasi bo’yicha p-aminobenzoy 
kislotasiga (PABK) o’xshaydi. Bu modda mikrob hujayrasidagi fol kislotasining 
intermedianti hisoblanadi. Fol kislota esa nuklein kislotasining almashinuvida hal 
qiluvchi moddalardir. Organizmga sulfamid dori berganda PABK metabolizm – 
fermentining faolligi ingibirlanadi. Natijada nuklein kislotaning sintezi kamayib, 
mikroorganizm esa o’ladi. Bu erda sulfanilamid fol kislotasining sintezlovchi 
fermentga raqib hisoblanadi. Shunday qilib, ko’pchilik dorilar ferment bilan 
raqobatli konkurent asosida ta’sir qiladi. Dorining samaradorligini oshirishda 
ingibitor ferment bilan yuqori darajada bog`lanishi lozim, aks holda dorining 
miqdorini kamaytirish tavsiya etiladi.
Raqobatsiz ingibitorlar fermentlarning faol markaziga (substrat birikadigan 
joyga) birikmaydi. Raqobatsiz ingibitorlar fermentlarning faol markazidan uzoq 
bo’lmagan erlarga ta’sir qilib, fermentning konfarmastiyasini qisman buzib, faol 
markazini dezintegrastiyaga sabachi bo’ladi. 
Shunday ingibitorlar borki, ular ferment – substrat kompleksining ajralishiga 
yo’l qo’ymaydi. Bularga misol tariqasida, qishloq xo’jaligida ishlatiladigan 
gerbistidlar, insektistidlar va stimulyatorlarni keltirish mumkin. 
Reaksiya tezligini pasaytiruvchi moddalarga fermentlar ingibitorlari deb 
ataladi. Oqsil denaturatsiyasini vujudga keltiruvchi moddalar va omillar (qizdirish, 
kislota, ishqor, og‘ir metall tuzlari va boshqalar) fermentlarni ingibirlaydi. Qaytar 
va qaytmas ingibirlanish tafovut etiladi. Qaytar ingibirlanishda reaksiya tezligining 
pasayishi ingibitor va ferment o‘rtasidagi reaksiya tezligini qaytar pasayishi 
hisobiga boradi:
E+I ↔ EI 
Fermentlarning qaytmas ingibirlanishi mustahkam ferment va ingibitor 
ta’sirida birikma hosil bo‘lishi bilan xarakterlanadi:


56 
E+ I → I EI 
Kompleksining hosil bo‘lishi kataliz jarayonida ishtirok etuvchi ferment 
funksional guruhlari bilan kovalent bog‘ hosil bo‘lishi hisobiga boradi. Ta’sir 
mexanizmiga ko‘ra qaytar ingibirlanish quyidagicha bo‘linadi: 
1) raqobatli;
2) raqobatsiz;
3) raqobat qilmaydigan;
4) substrat;
5) allosterik.
Raqobatli ingibirlanishda ingibitor fermentning substrat bilan birikadigan 
funksional guruhlari bilan birikadi. Raqobatli ingibitorlar odatda substrat bilan 
tuzilishi jihatidan o‘xshaydilar. Klassik misol bo‘lib SDGning malonat kislotasi 
bilan ingibirlanishi hisoblanadi, u qahrabo kislota bilan struktura jihatidan 
o‘xshashdir; akonitaza ftorlimon kislota bilan ingibirlanadi. Raqobatli ingibitor 
bilan substratning o‘xshashligi natijasida bunday ingibirlanish izosterik 
ingibirlanish deb ham ataladi.
Raqobatsiz ingibirlanishda ingibitor ferment bilan 
funksional bo‘lmagan guruhlar orqali bog‘lanadi. Raqobatsiz ingibirlanishga sianid 
kislota, kimyoviy birikmalar, natriy ftorid, natriy azid va boshqalar ta’siri misol 
bo‘la oladi. Ular ferment katalitik markaziga kiruvchi SHguruhlarni bog‘lab oladi. 
Raqobatsiz ingibitor ta’sirini substrat miqdorini ko‘paytirib bartaraf qilish mumkin 
emas. Ingibitorga bog‘lovchi moddalar bilan ta’sir etish mumkin. Bunday 
moddalar reaktivatorlar deb yuritiladilar. Raqobat qilmaydigan ingibirlanish deb, 
fermentsubstrat kompleksiga ingibitorning birikishi bilan boradigan fermentativ 
reaksiyaning pasayishiga aytiladi. Raqobat qilmaydigan ingibitor ferment bilan 
substratsiz muhitda birikmaydi. Ayni vaqtda, ingibitor substratning ferment bilan 
bog‘lanishini yengillashtiradi, keyin esa o‘zi ferment-substrat kompleksi bilan 
birikib, ferment faolligini ingibirlaydi. Bu ingibirlanishning kam uchraydigan 
turidir.
E+ S → ES +I →ESI 


57 
Substrat ingibirlanish deb fermentativ reaksiyani substrat miqdori ko‘p 
bo‘lgan vaqtda pasayishiga aytiladi. Bunday ingibirlanish katalitik o‘zgarishga 
uchray olmaydigan ferment-substrat kompleksining hosil bo‘lishi bilan sodir 
bo‘ladi. 

Download 3.4 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   17   18   19   20   21   22   23   24   ...   86




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling