O’zbеkistоn rеspublikаsi оliy vа o’rtа mахsus


Ovqat hazm qilish bo‘shlig’ida karbon suv , oqsil , tuz va suvning so‘rilish mexanizmlari


Download 1.65 Mb.
bet130/155
Sana22.04.2023
Hajmi1.65 Mb.
#1379155
1   ...   126   127   128   129   130   131   132   133   ...   155
Bog'liq
portal.guldu.uz-ОDАM VA HAYVONLAR FIZIOLOGIYASI

4. Ovqat hazm qilish bo‘shlig’ida karbon suv , oqsil , tuz va suvning so‘rilish mexanizmlari.


Oqsillar so‘rilishi uchun, ichak bo‘shligida yoki щyotkali jiyak soxasida oqsillar gidrolitik parchalangandan so‘ng, ushbu parchalanish mahsulotdari (aminokislotalar va oligopeptidlar) entsrotsitlar tomonidan tortib olinishi kerak. Voyaga etgan odam ingichka ichagida, ovkatning oqsillari o‘zgarmagan kurinishda amalda so‘rilmaydi. Aminokislotalar surilishining asosiy mexanizmi enterotsit membranasida joylashgan Na+ ga bog‘liq faol tashilish hisoblanadi. Aminokislotalar elektrokimyoviy falient bo‘yicha diffuziya qilinishi xam mumkin, sababi D- aminokislotalar faol tashilish xisobiga, hujayraga diffuziya yo‘li bilan passiv kelib tushadigan L-izomerlarga nisbatan tezrok so‘riladi. Aminokislotalar tashilishining 4 tizimi: a) neytrali aminokislotalarni (valin, fenilalanin, alanin) tashilish; b) asosiy aminokislotalarni (arginin, sistein, lizin, ornitin) tashilish; v) iminokislotalarni (irolin, gidroksiprolin) va glitsinni tashilish; g) dikarbon amino­kislotalarni (glutamin vaaspargin) tashilish tizimlari ma’lum. Oligopeptidlar so‘rilishi ham faol tashilish yuli bilan sodir bo‘ladi. Ko‘p hollarda, oligopeptidlarning tashilishi aminokislo-talarning tashilishiga nisbatan tezroq o‘tadi. Ayrim dipeptidlarning tashilish tezligi, ulardan tashkil topgan aminokislotalarni tashilish tezligidan katta bo‘ladi. Щyotkali peptidazalar kalta peptidlarning ko‘p qismini atigi 40-60 % ga (di — va tripeptidlar darajasigacha) parchalaydi. Aminokislotalar, enterotsitdan uning bazal va lateral yuzasidan erkin xolda ajralib chikadi. Bu jarayonda, ko‘pchilik mexanizmlar — diffuziya, engillashgan diffuziya va Na + ga — bog‘liq bo‘lmagan faol tashilish ishtirok etadi. Keyinchalik aminokislotapar konga o‘tadi va portal tizim orqali jigarga tashib keltiriladi.
Uglevodlarning so‘rilshii. Uglevodlar, organizmda polisaxaridlar va disaxaridlar ko‘rinishida amalda so‘rilmaydi. Sutemizuvchi xayvonlar ichagida turli monosaxaridlar so‘rilishi mumkin, lekin tabiiy sharoitda ularning asosiysi glyukoza, ikkinchisi esa frukto­za hisoblanadi. Ona suti bilan oziklanish davrida galaktoza muhim axamiyatga ega. Iigichka ichak bo‘shligidan monosaxaridlarni konga o‘tishi turli yullar bilai amalga oshadi, lekin glyukozaning Na + so‘rilishida Na+ioniga bog‘liq bo‘lgan faol tashilish asosiy rolni uynaydi.
Glyukoza va ionlarining birgalikdagi tashilishida, bitta tashuvchi tomonidan amalga oshishi to‘risidagi tushuncha eng ko‘p tarqalgan. Natriyli gradient gipotezasiga mos ravishda, glyukoza molekulalarini o‘tishini ta’minlovchi xarakatlantiruvchi kuch Na + ning konsentratsion gradienta xisoblanadi. Buni ta’minlash uchun Na + ionlari xujayra ichidan chiqarilishi kerak. Ushbu jarayon ATF energiyasidan foydalangan xolda ro‘y beradi. Glyukozaning Na + bog‘lik tashilishining boshqa modeli ham bo‘lib, unda, enterotsit membranasida ikkita parallel uzaro ta’sir qiluvchi Na + kanallarning va glyukoza uchun) mavjudligi va membrana yuzasida darvoza oqsili joylashganligi nazarda tutiladi.
Ushbu OQSIL glyukozani tashilish tizimiga kirishda bog‘laydi va bu hol, natriyli kanalning faollashuviga olib keladi. Bu kanal buylab Na + + xarakatining ma’lum bir davrida glyukozali kanal faollashadi va u buylab. darvozadagi oqsil erdamida, birlamchi kayd qilingan glyukoza molekulasi tashiladi. Faol tashilish mexanizmi bo‘yicha barcha monosaxaridlar ham so‘rilmaydi. D-glyukoza va D-galaktozadan farqli L-glyukoza va L-galaktoza sust tashiladi, bu xol ularning so‘rilish tezligini pastligida namoyon bo‘ladi.

Download 1.65 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   126   127   128   129   130   131   132   133   ...   155




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling