5-Ферментлар

Ферментларнинг таъсир этиш механизми

• Ферментлар таъсирида кетадиган реакциялар каталитик жараёнларнинг кечиш қонуниятлари асосида ўтади. Энзиматик реакция учун зарур бўлган фаолланиш энергиясини ферментлар кам талаб қилади.
• Катализ ҳақидаги тушунчага биноан, молекулалар реакцияга киришиши учун “фаолланиш ҳолати” деб аталувчи конфигурация даврини ўтиши лозим. Мисол тариқасида дисахарид сахарозанинг глюкоза билан фруктозага парчаланиш реакциясига сарф бўладиган энергия миқдорини келтирамиз. Сахарозани парчалаш учун лабораторияда катализатор бўлмаганда 32000 кал энергия керак, муҳитда энзим сифатида водород атомлари бўлса 25600 кал сарфланади, мазкур моддани парчалашда фермент сахароза бўлса, уни иккига ажратиш учун 9400 кал зарур. Демак, кўриниб турибдики, ферментатив реакциялар кам энергия талаб этади. Энзимлар молекулалардаги атомлараро боғларни бўшаштириб, реакцияга киришаётган субстратни деформация ҳолатига келтириб, унинг реакцион қобилиятини ошириб юборади.

Ферментларнинг таъсир қилиш механизмини ўрганиш ХХ аср бошларида бошланган. 1902 йилда инглиз кимёгари А.Броун фермент субстратга таъсир қилганда ўртада оралиқ модда фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлади, дейди. 1913 йилда эса Л.Михаэлис ва М.Ментенлар юқоридаги ғояни тасдиқлаб, ферментларнинг таъсир қилиш механизмини қуйидаги чизмада тасвирлайди:

• Е+S[ЕS]  [ЕS]’  [ЕР] Е+Р
• Е-фермент, S-субстрат, Р-маҳсулот.

Мазкур чизмани қуйидаги мисоллар орқали аниқлаштириш мумкин. Аминокислоталарни переаминланиш реакциясини амалга оширувчи аминатрансфераза ферментининг фаолиятида намоён бўлади. Энзим маҳсулоти сифатида амино- ва кетокислота ҳосил бўлади. Аминотрасфераза бу холофермент, унинг коферменти пиродаксальфосфат бўлиб, ковалент боғи орқали апофермент билан боғланган. Ферментатив реакцияда коферментнинг фаол қисми, унинг альдегид гуруҳи бўлгани учун холофермент таъсир механизмини қуйидагича ёзиш мумкин:

Шуни хам эсда тутиш керакки, фермент-субстрат комплекси [ES] ҳосил бўлиши жуда тез кетиши туфайли, у ҳар доим Е ва S билан мувозанатда бўлади. [ES]' унинг Е ва Р га парчаланиши эса нисбатан секин боради ва амалиётда фермент-субстрат комплекси концентрациясига таъсир қилмайди. Шу ғояга асосан Михаэлис ва Ментенлар реакция тезлиги (V) ни субстрат концентрацияси S билан боғловчи тенгламани ишлаб чиққанлар. Тенгламанинг ифодаси қуйидагича:

• V- ферментатив реакция тезлиги;
• S- субстратнинг концентрацияси;
• Km- фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлиш реакциясидаги диссоциланиш константаси (Михаэлис константаси).

• Михаэлис константаси реакция тезлиги (V) максимал тезлик (Vmax) нинг ярмини ташкил қилган вақтдаги субстрат концентрациясининг қийматига тенг. Бу константа ферментатив реакцияларни ўрганишда муҳим ахамиятга эга, чунки у фермент-субстрат комплексининг парчаланиш даражасини ифодалайди. Фермент-субстрат комплекси [ES] ҳосил бўлиши қанча юқори бўлса, Михаэлис константаси шунча кичик бўлади ва аксинча.