5-Ферментлар

Ферментларни таъсир этувчи механизмлари

• Фермент реакциянинг активлик энергиясини камайтириб реакциянинг тезлигини оширади.
• Фермент–субстрат комплексининг шаклланиши:
• - қулф-калит модели
• - индуцирланган тўғри келиш модели

ҚУЛФ-КАЛИТ МОДЕЛИ (СПЕЦИФИКЛИК МЕХАНИЗМИ)

• 1. Фишер назарияси 1894 йил (“қаттиқ матрица" “қулф-калит” модели – ферментнинг фаол маркази субстратнинг конфигурациясига қатъий мос келади ва у билан бирикганда ўзгармайди. Ушбу модел фермент ва субстратнинг мутлоқ спецификлигини тушунтуради.

• Фишер назариясининг схемаси

Қулф-калит модели

• Ушбу назария фермент таъсири қуйидагича хусусиятларга эга:
• - Фаол сайт қаттиқ шаклга эга
• - Фақат мос келадиган шаклга эга субстратлар рекцияга кириша олади
• - субстрат-фаол сайтнинг қулфига мос калитдир
• Бу эскирган модел ҳисобланиб барча ферментлар учун ишламайди

Индуцирланган тўғри келиш модели

• 2. Кошланд назарияси 1958 йил - модели ("Индуцирланган тўғри келиш модели", “қўл-қўлқоп") – фаол марказнинг мослашувчанлигини англатади. Субстрат ферментнинг занжир қисмига бирикиши каталитик марказ конфигурациясини ўзгаришига олиб келади, шунда фаол марказнинг шакли субстрат шаклига мос келади.

• Кошланд назарияси схемаси

Индуцирланган тўғри келиш модели

• Ферментнинг таъсиридан келиб чиқиб, уйғунлашувчи модел ҳисобланади. Қуйидаги хусусиятлар хос:
• - Ферментнинг фаол қисми қаттиқ эмас, шу сабабли мослашувчан
• - Фермент шакли, фаол участка ва субстрат максимал даражада мослашади, бу эса катализни яхшилайди
• - субстратнинг ўзига хослиги муҳим (спецификлик)
• Кўпчилик ферментларнинг таъсир қилиш усули ушбу моделга хос

Ферментатив реакция тезлиги вақт бирлиги ичида ўзгарган субстратнинг моль (м) ёки микромоль (мк моль) сони билан ўлчанади. Ферментнинг молекуляр массаси номаълум бўлса, унинг абсолют деб аталган бирлиги олинади. Бунда фермент бирлиги қилиб 1 мк моль субстратни 1 минут давомида катализлайдиган миқдор олиниб, Е билан ифодаланади, яъни мк моль/мин айнан ферментнинг фаоллик бирлиги деб қабул қилинган. Ферментнинг концентрацияси (агар у эритма бўлса) 1мл эритмадаги миқдори билан белгиланади. Фермент кристалл ҳолда ажратиб олинган бўлса, у мг га айлантирилади. Баъзан ферментлар фаоллигини ифодалашда унинг битта молекуласининг бир минут давомида ўзгартирилган субстрат молекулалар сони ҳисобланади. Бу ферментнинг молекуляр фаоллиги ёки айланиш сони деб аталади.

• Ферментатив реакция тезлиги вақт бирлиги ичида ўзгарган субстратнинг моль (м) ёки микромоль (мк моль) сони билан ўлчанади. Ферментнинг молекуляр массаси номаълум бўлса, унинг абсолют деб аталган бирлиги олинади. Бунда фермент бирлиги қилиб 1 мк моль субстратни 1 минут давомида катализлайдиган миқдор олиниб, Е билан ифодаланади, яъни мк моль/мин айнан ферментнинг фаоллик бирлиги деб қабул қилинган. Ферментнинг концентрацияси (агар у эритма бўлса) 1мл эритмадаги миқдори билан белгиланади. Фермент кристалл ҳолда ажратиб олинган бўлса, у мг га айлантирилади. Баъзан ферментлар фаоллигини ифодалашда унинг битта молекуласининг бир минут давомида ўзгартирилган субстрат молекулалар сони ҳисобланади. Бу ферментнинг молекуляр фаоллиги ёки айланиш сони деб аталади.