Biokimyo pmd
Download 4.12 Mb. Pdf ko'rish
|
Sobirova R.A biokimyo
- Bu sahifa navigatsiya:
- Oqsillarning ikkilamchi strukturasi
- 5-rasm.
|
4-rasm. RNKazaning birlamchi strukturasi. Qora bilan disulfid bog‘lar ko‘rsatilgan Disulfid bog‘lari uzilgandan keyin polipeptidlar qisman gidrolizlanadi. Bunda fermentlardan foydalaniladi. Proteolitik fermentlardan tripsin arginin yoki lizinning karboksil guruhi ishtirokida hosil qilgan peptid bog‘larini uzsa, pepsin aromatik (fenilalanin yoki tirozin) yoki monoaminodikarbon (aspartat va glutamat) kislotalar hosil qilgan peptid bog‘larni uzadi. Hosil bo‘lgan peptidlar aralashmasi ajratib alohida analiz qilinadi. Bunda xromatografiya yoki elektroforez usullaridan foydalaniladi. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi Polipeptid zanjirining fazoviy konfiguratsiyasiga, α-spiral yoki β- strukturasini hosil qilishi, oqsillarni ikkilamchi strukturasi deyiladi. Polipetid zanjirining hamma qismi bir xilda spirallangan bo‘lmay oz qismi to‘g‘ri amorf holda bo‘lishi mumkin. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid molekulasining fazodagi konfiguratsiyasini (joylashuvini) belgilaydi. 24 Oqsil molekulasining ikkilamchi strukturasi hosil bo‘lishida karbonil va imid guruhlari o‘rtasida vodorod bog‘lari hosil bo‘lishi ahamiyatlidir. Vodorod bog‘lari kovalent bog‘lanishga nisbatan kuchsiz bo‘lib, ular sonining ko‘p bo‘lishi natijasida hosil bo‘lgan spiral prujinadek mustahkam saqlashga imkon beradi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi ikki tipga bo‘linadi α−spiral, β−burmalik (qavat-qavat ko‘rinishida) struktura (5-6-rasm). 5-rasm. a-spiral stukturasi va o‘lchamlari 25 6-rasm. Polipeptid zanjir b-strukturasi Polipeptid zanjir α-spiral va β-struktura ko‘rinishida bo‘lishini Poling va mualliflar rentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. α- spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda bo‘lishi mumkin. Polipeptid zanjirning α-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi 18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro‘y beradi. Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota qoldig‘i to‘g‘ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekulasining β-strukturasi polipeptid zanjiri yonma-yon joylanishi natijasida hosil bo‘ladi. Vodorod bog‘lari parallel yoki antiparallel holda joylashgan polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o‘rtasida hosil bo‘ladi. Natijada polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatma-qavat bo‘lib joylashadi. Oqsillarda alfa-strukturadan β-strukturaga o‘tishi mumkin va u holda vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin oqsilida kuzatilgan. Agar sochlarni ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda oqsilning strukturasi buziladi. β-keratin alfa-keratinga aylanadi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi ( α-spiral va β-struktura) qizdirish natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o‘rtasidagi vodorod bog‘lari uzilib, polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi. Shunday qilib, oqsilning ikkilamchi strukturasining turg‘unligi vodorod bog‘lari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog‘lar (disulfid bog‘idan tashqari) ishtirok etmaydi. Ko‘pchilik oqsillarda bir vaqtda α-spiral va β-strukturali qismlari bo‘ladi. 26 Oqsillarning biologik xususiyatlari (ferment, gormon, antitela, antigen va boshqalar) ularning ikkilamchi va uchlamchi strukturalariga bog‘liq bo‘lib, ular nativ konformatsiyasi deb ataladi. Oqsil molekulasining uchlamchi strukturasi funksional konformatsiyani saqlaydi, uni akad. V.A. Engelgard intramolekulyar axborot deb nomlagan. Download 4.12 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|