Biokimyo pmd
Download 4.12 Mb. Pdf ko'rish
|
Sobirova R.A biokimyo
- Bu sahifa navigatsiya:
- Bir valentlik ion va kalsiy ioni gradiyentining mushak qisqarishidagi vazifasi
|
117-rasm. Mushak tolalarining qisqarish mexanizmi
440 Miozin qisqarish funksiyasi va ATF-aza faolligiga ega. Aktin pH ni surilishida rol o‘ynaydi (pH ning fiziologik darajalari sohasida qisqarish reaksiyasining optimal darajasi). Aktin bundan tashqari tayanch vazifani bajaradi, miozin molekulalari struktur holatining o‘zgarishi qisqarish yoki taranglashish mexanik samarasi sifatida namoyon bo‘lishi mumkin. G. Xaksli ta’limoti bo‘yicha morfologik aspektlarni tushuntirish ko‘pchilik tomonidan tan olinadi. Unga asosan mushak qisqarganda ingichka protofibrillalarning qalinlari bo‘yicha siljishi ro‘y beradi, I soha qisqaradi, Z disklar yaqinlashadi, ya’ni sarkomer qisqaradi. Mushak qisqarishi energetikasida ATF qatnashadi. Hozirgi vaqtda ATFning mushak qisqarishi va bo‘shashishida energiya manbai ekanligi to‘liq isbotlangan. Bir valentlik ion va kalsiy ioni gradiyentining mushak qisqarishidagi vazifasi Nerv impulsi ta’sirida mionevral plastinkada atsetilxolin ajralib, vazifasi mushak tolasi membranasining Na + va K + ionlari uchun o‘tkazuvchanligini oshiradi va ularning qayta taqsimlanishini ta’minlaydi. Bu esa Na + va K + ning mushak tolasi ichi va tashqarisida konsentratsion gradiyentining o‘zgarishiga olib keladi. Mushak avval kimyoviy energiyani elektrik va osmotik energiyaga aylantiradi va buning natijasida qisqarish apparati faol holatga keladi. Mushak qisqarishining vujudga kelishida hujayrada kalsiy konsentratsiyasining o‘zgarishi muhim rol o‘ynaydi. Nerv impulsi qabul qilingandan keyin sarko‘plazmatik retikulum membranasining o‘tkazuvchanligi tez o‘zgaradi va Ña +2 ionlari sarko‘plazmaga chiqadi. Bunda sodir bo‘ladigan mushak qisqarishi miofibrillalarning Ña +2 konsentratsiyasi 10 -5 – 10 -6 Mda bo‘lganda ATF bilan bog‘lanish qobiliyatiga bog‘liq bo‘ladi. Aktomiozin sistemasining Ña +2 ionlariga sezuvchanligi -aktin iplarida troponin oqsilining mavjudligiga bog‘liqdir. Kalsiy troponin bilan bog‘lanadi va uning molekulasida konformatsion o‘zgarishlar vujudga keladi. Bu esa troponin-tropomiozin kompleksining F-aktin tarnovida harakatlanishiga olib keladi va aktin faol markazlari bloksizlanadi, miozin bilan birikish qobiliyatiga ega bo‘ladi. Xaksli va Xanson ma’lumotlari bo‘yicha, miofibrillalar qisqarganda aktin iplari miozin iplari bo‘yicha siljiydi, ya’ni iplar qisqarmaydi, balki biri ikkinchisi yuzasida »sirpanadi», bu esa mushak qisqarishining molekulyar mexanizmida muhim zvenodir. 441 Aktin iplarining miozin iplari bo‘yicha harakatlanishida iplar orasidagi miozin molekulasi boshchalaridan vaqtincha hosil bo‘ladigan ko‘ndalang ko‘prikchalar muhim rol o‘ynaydi. Miozin iplarining aktin bilan bog‘lanishi miozin molekulasi boshchasining faqatgina burilishi bilan emas, balki uning ma’lum masofaga yaqin joylashgan aktin ipi tomon siljishi bilan boradi. Mushak 2 fazali funksiyasi (qisqarish-bo‘shashish) Ca +2 ionlari miqdorining dinamikasiga bog‘liq. Kalsiy konsentratsiyasi kamayganda erkin tropomiozin aktin faol markazini berkitadi va natijada aktomiozin hosil bo‘lishiga to‘sqinlik qiladi. Bu mushak bo‘shashining asosiy sababidir. Ca +2 ionlari tarkibiga Ca-bog‘lovchi oqsil – kalsikvestin kirgan sarko‘plazmatik retikulum va T-sistema strukturalari bilan bog‘lanishi natijasida bo‘shashgan mushakda sarko‘plazmada Ca +2 ionlarining konsentratsiyasi minimal (10 -7 M) bo‘ladi. Hujayra ichidagi Ca miqdorining boshqarilishi ATFga bog‘liq sarko‘plazmatik retikulum amalga oshiradigan energiya talab etadigan transport sistemasi bilan bog‘liq. U retikulumning Mg +2 - Ca +2 ATFaza ta’sirida ATF parchalanishida ajralib chiqadigan energiya hisobiga boradi. Bu ferment faolligi Ca +2 ionlarining konsentratsiyasi 10 -8 -10 - 6 M bo‘lganda namoyon bo‘ladi (118-rasm). Download 4.12 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|