Muxammadjonova g. M., Hamdamova n. A. Enzimologiya

Mavzuni mustahkamlash uchun savollar: 
1. Bir komponentli oqsillar va ularning ishlash prinsipi qanday? 
2. Xolofermentlar nima va ularning vazifasi nimadan iborat? 
3. Allosterik markazning tuzilishi va vazifasi nimadan iborat? 
4. Multimerlar deb nimaga aytiladi? 
5. Kimyoviy reaksiyaning ferment ishtirokida va ferment ishtirokisiz 
borishida qanday o`xshashlik va farqlar mavjud? 
6. Ferment va substrat qanday mexanizm asosida bog`lanadi? 
7. Apofermentlarga misollar keltiring? 
8. Fermentlar allosterik markaz orqali substrat bilan qanday yo`l bilan 
bog`lanadi? 
 
1.4. FERMENTLARNING TA’SIR ETISH MEXANIZMI 
 
Fermentlar ta’sirida ketadigan reaksiyalar katalitik jarayonlarning kechish 
qonuniyatlari asosida o’tadi. Enzimatik reakstiya uchun zarur bo’lgan faollanish 
energiyasini fermentlar kam talab qiladi. 
Kataliz haqidagi tushunchaga binoan, molekulalar reakstiyaga kirishishi 
uchun “faollanish holati” deb ataluvchi konfigurastiya davrini o’tishi lozim. 
Faollanish energiyasi molekulalarning yaqinlashishi va reakstiyaga kirishuviga 
to’sqinlik qilib turadigan kuchlarni (energetik to’siqni) engish uchun zarur. 
Energetik to’siqdan ortiqroq energiyaga ega bo’lgan molekulalar reakstiyaga 
kirishadi. Faollashgan molekulalarning soni ko’p bo’lsa, reakstiya sur’ati tez 

---

29 
bo’ladi. Lekin reakstiyada qatnashayotgan molekulalarni faollashtirish uchun 
energiya (issiqlik, yorug`lik) sarf etilishi shart. Misol tariqasida disaxarid 
saxarozaning glyukoza bilan fruktozaga parchalanish reakstiyasiga sarf bo’ladigan 
energiya miqdorini keltiramiz. Saxarozani parchalash uchun laboratoriyada 
katalizator bo’lmaganda 32000 kal energiya kerak, muhitda enzim sifatida vodorod 
atomlari bo’lsa 25600 kal sarflanadi, mazkur moddani parchalashda ferment 
saxaroza bo’lsa, uni ikkiga ajratish uchun 9400 kal zarur. Demak, ko’rinib 
turibdiki, fermentativ reakstiyalar kam energiya talab etadi. Enzimlar 
molekulalardagi atomlararo bog`larni bo’shashtirib, reakstiyaga kirishayotgan 
substratni deformastiya holatiga keltirib, uning reakstion qobiliyatini oshirib 
yuboradi. 
Oddiy va murakkab fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi bir xil bo’lib, 
ularning faol markazlari bir-biriga o’xshash vazifalarni bajaradilar. 
Fermentlarning 
ta’sir 
qilish 
mexanizmini 
o’rganish
XX asr boshlarida boshlangan. 1902 yilda ingliz kimyogari A.Broun ferment 
substratga ta’sir qilganda o’rtada oraliq modda ferment-substrat kompleksi hosil 
bo’ladi, deydi. 1913 yilda esa L.Mixaelis va M.Mentenlar yuqoridagi g`oyani 
tasdiqlab, fermentlarning ta’sir qilish mexanizmini quyidagi chizmada tasvirlaydi: 
E+S

[ES] 

[ES]
’

[ER] E+R 
E-ferment, S-substrat, R-mahsulot. 
Fermentativ katalizning birinchi pog`onasida ferment-substrat kompleksi 
[ES] hosil bo’lib, ular o’rtasidagi bog`lar ionli yoki kovalentli bo’ladi. 
Kompleksning hosil bo’lishi juda tez, bir zumda amalga oshadi. 
Ikkinchi bosqichda kompleksdagi substrat ferment bilan bog`langanligi 
tufayli faol holatga kelib, uning reakstion qobiliyati oshadi. [S’]. Substratning 
xuddi shu xolati keyingi reakstiya tezligini belgilaydi.
Uchinchi bosqichda kimyoviy reakstiya fermentning sathida ketib, ferment-
mahsulot kompleksi hosil bo’ladi. 
Yakuniy bosqichda esa ferment-mahsulot kompleksidan ferment va 
mahsulot alohida bo’lib ajraladi. 

---

30 
Mazkur chizmani quyidagi misollar orqali aniqlashtirish mumkin. 
Aminokislotalarni 
pereaminlanish 
reakstiyasini 
amalga 
oshiruvchi 
aminatransferaza fermentining faoliyatida namoyon bo’ladi. Enzim mahsuloti 
sifatida amino- va ketokislota hosil bo’ladi. Aminotrasferaza bu xoloferment, 
uning kofermenti pirodaksalfosfat bo’lib, kovalent bog`i orqali apoferment bilan 
bog`langan. Fermentativ reakstiyada kofermentning faol qismi, uning aldegid 
guruhi bo’lgani uchun xoloferment ta’sir mexanizmini quyidagicha yozish 
mumkin: 
Fermentativ katalizning birinchi bosqichida ferment-substrat kompleksi [ES] 
hosil bo’lib, enzim substrat bilan kovalent bog`i orqali bog`lanadi: 
CH NH
2
+ C
COOH
R
O
H
фермент
CH
COOH
R
N CH фермент + H
2
O
S
E
[ES]
Katalitik reakstiyaning ikkinchi bosqichida substratning o’zgarishi asosida 
faollangan kompleksga aylanadi [ES]’: 
[ES]
CH
COOH
R
N CH фермент
C
COOH
N CH
2
R
фермент
C
COOH
R
O + H
2
N CH
2
фермент
H
2
O
[ES]'
P
E

---

31 
Reakstiyaning sodir bo’lishida ferment-substrat kompleksida atomlarning 
tautomer guruhlanishi asosiy rol o’ynaydi. Gidroliz reakstiya natijasida ketokislota 
hosil bo’lib, ferment piridoksaminferment ko’rinishida kompleksdan ajraladi. 
Keyingi reakstiya bosqichlarini quyidagicha tasvirlash mumkin: 
C O + H
2
N
R
R'
CH
2
фермент
C
COOH
R'
NH CH
2
фермент
-H
2
O
S
E
[ES]
CH
COOH
R'
N CH фермент
CH
COOH
R'
NH
2
+ C
O
H
фермент
H
2
O
[ES]'
P
E
Reakstiya natijasida aminokislota ketokislotaga, ketokislotalar-dan yangi 
aminokislota hosil bo’lishi mumkin. Mazkur reakstiyada aminokislotaning amin 
guruhi biror ketokislotaga to’liq ravishda ferment ta’sirida ko’chiriladi. 
Ko’rilgan reakstiyalarda fermentning ta’siri bosqichma-bosqich asosida 
amalga oshishi va substratning o’zgarishini kimyoviy chizma asosida tasvirlash 
mumkinligi ko’rsatilgan. 
Shuni xam esda tutish kerakki, ferment-substrat kompleksi [ES] hosil 
bo’lishi juda tez ketishi tufayli, u har doim E va S bilan muvozanatda bo’ladi. 
[ES]’ uning E va R ga parchalanishi esa nisbatan sekin boradi va amaliyotda 
ferment-substrat kompleksi konstentrastiyasiga ta’sir qilmaydi. Shu g`oyaga 
asosan Mixaelis va Mentenlar reakstiya tezligi (V) ni substrat konstentrastiyasi S 
bilan bog`lovchi tenglamani ishlab chiqqanlar. Tenglamaning ifodasi quyidagicha: 
]
[
]
max[
S
Km
S
V
V


V- fermentativ reakstiya tezligi; 
S- substratning konstentrastiyasi; 

---

32 
Km- ferment-substrat kompleksi hosil bo’lish reakstiyasidagi dissostilanish 
konstantasi (Mixaelis konstantasi). 
Ferment-substrat kompleksini hosil bo’lish omillari, kompleksning E va S 
bilan muvozanati va uning kompleksi ES va E, R larga parchalanish tizimi asosida 
quyidagi xulosaga kelish mumkin. 
Har qanday fermentativ reakstiyaning boshlang`ich tezligi, substrat 
konstentrastiyasiga bog`liq bo’lib, bu ko’rsatkich ma’lum vaqtgacha saqlanib, 
substrat miqdorining kamayishi reakstiya tezligining pasayishiga sababchi bo’ladi. 
Dastlabki fermentativ reakstiya tezligi (enzim konstentrastiyasi bir xil 
bo’lganda) substrat miqdoriga qarab oshib boradi, so’ng ma’lum muddatdan keyin 
doimiy holatga o’tib, uni giperbola sifatida tasvirlanadi. Shunday bog`liqlikning 
sababi ferment-substrat kompleksi hosil bo’lishidan darak beradi. 
Katalitik markazni substrat bilan to’yintirilsa, reakstiya tezligi maksimumga 
etadi [S]>>[E]. 
Shunday qilib, Mixaelis konstantasi reakstiya tezligi (V) maksimal tezlik 
(Vmax) ning yarmini tashkil qilgan vaqtdagi substrat konstentrastiyasining 
qiymatiga teng. 
Mixaelis – Menten tenglamasi bilan tasvirlangan grafikda amaliyot yo’li 
bilan olingan egri chiziqqa o’xshash shakl (giperbola) hosil bo’ladi. Bu egri chiziq 
ko’rsatilgan (6-rasm): 

---

33 
6-rasm. Fermentativ reaksiyaning grafik shakldagi ifodasi 
Bu konstanta fermentativ reakstiyalarni o’rganishda muhim axamiyatga ega, 
chunki u ferment-substrat kompleksining parchalanish darajasini ifodalaydi. 
Ferment-substrat kompleksi [ES] hosil bo’lishi qancha yuqori bo’lsa, Mixaelis 
konstantasi shuncha kichik bo’ladi va aksincha. 
Fermentativ reakstiya tezligi vaqt birligi ichida o’zgargan substratning mol 
(m) yoki mikromol (mk mol) soni bilan o’lchanadi. Fermentning molekulyar 
massasi noma’lum bo’lsa, uning absolyut deb atalgan birligi olinadi. Bunda 
ferment birligi qilib 1 mk mol substratni 1 minut davomida katalizlaydigan miqdor 
olinib, E bilan ifodalanadi, ya’ni mk mol/min aynan fermentning faollik birligi deb 
qabul qilingan. Fermentning konstentrastiyasi (agar u eritma bo’lsa) 1ml 
eritmadagi miqdori bilan belgilanadi. Ferment kristall holda ajratib olingan bo’lsa, 
u mg ga aylantiriladi. Ba’zan fermentlar faolligini ifodalashda uning bitta 
molekulasining bir minut davomida o’zgartirilgan substrat molekulalar soni 
hisoblanadi. Bu fermentning molekulyar faolligi yoki aylanish soni deb ataladi.