O’zbekstan respublikasi oliy ta’lim,fan va innovaciyalar vazirligi berdaq nomidagi qoraqalpoq davlat universiteti biologiya fakulteti umumiy biologiya va fiziologiya kafedrası Ro’yxatga olindi: “tasdiqlandi”

1, 1-rasm. Aminokislotalarning fazoliktegi tuzilmasi
Aminokislotalar turmis uchtalarini zarur bo'lsa -da, ularding hammasi tanada tabiiy paydo bo'liwi mumkin emas. 20 ta aminokislotadan 11 toshi tabiiy ishlab shiǵariliwi mumkin. Bular keraksiz aminokislotalar yolinin, arginin, osmaragin, osmartat, sistein, glutamat, glutamin, glitsin, prolin, serin va tirozin. Tirozin bundan tisqari, zarurli bo'lmagan aminokislotalar zarurli metabolik yo'llarding mahsulotlarinien yoki qidiriw mahsulotlarinien sintezlanadi. Misali, yolinin va osmartat uyali dam olish jarayonida vujudga kelgan unsurlardan olinadi. Yolinin glikoliz unumi bo'lgan piruvatdan sintezlanadi. Osmartat limon kislotasi tsiklining oroliǵi oksaloatsetatdan sintezlanadi. Olti zarurli bo'lmagan aminokislotalar (arginin, sistein, glutamin, glitsin, prolin va tirozin) shartli turda zarurli sababi xastalik waqtinda yoki bolalarda parhez ovqatlaniwdi taqozo qiliw mumkin. Tabiiy ishlab shiǵariliwi mumkin bo'lmagan aminokislotalar deb ataladi zarurli aminokislotalar. Ular gistidin, izolösin, lösin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan va valin. Zarurli aminokislotalardi parhez siymosida olish zurur. Bu aminokislotalardiń o'g'iliwma oziq-túlik manbalarinie tuxum, soya oqsili va oq baliq kiradi. Odamlardan o'ziga xos bo'llarib hisoblanish, o'simliklar barliq 20 ta aminokislotalardi sintez etishga ilayiq.

Oqsillar o'zlarining oxirgi shakllari va tuzilishiga qanday kelishin tushinish uchun oqsil tuzilmasining saviyalarini bilishlikimiz zurur : boshlang'ich, ikkilamchi, Uchlarlemshi va to'rtlamchi tuzilmalar.

Oqsilding boshlang'ich tuzilmasi
Oqsilding boshlang'ich tuzilmasi oqsil tuzilishining eng oddiy saviyasi bo'lib, polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma ketligi hisoblanadi. Misol uchun, insulin gormoni quyidagi diagrammada yoritilgan ikkita A va B polipeptid zanjiriga ega. (Bu yerda yoritilgan insulin molekulasi sigir insulini dir, uning tuzilishi inson insuliniga o'xshash.) Har bitta zanjir o'zining ma'lumki yo'sinda joylashgan aminokislotalar kompleksininge ega. Masalan, A zanjir ketma ketligi B zanjir izchilliginien farq etadi va A zanjirding N-tugallamasi glitsin bilan boshlansa, C-tugallamasi osmaragin bilan tugaydi.[ S-S bog'lar -chi? ]
Insulin A zanjir va B zanjirdan iborat. Ular bir-birinie disulfid bog'lar (sisteinlar orasidagi tillagugurt-tillagugurt bog'lari ) bilan bog'langan. A zanjirda ichki disulfid bog'lanish ham bor. Insulin zanjirini tashkil qiluvchi har bitta aminokislota bir-birinie bog'langan doiralar ko'rinishinda yoritilgan va har bitta doira aminokislotaning uchlar harfli qisqartmasi bilan atalgan.
Insulin rasmi. Insulin A zanjir va B zanjirdan iborat. Ular bir-birinie disulfid bog'lar (sisteinlar orasidagi tillagugurt-tillagugurt bog'lari ) bilan bog'langan. A zanjirda ichki disulfid bog'lanish ham bor. Insulin zanjirini tashkil qiluvchi har bitta aminokislota bir-birinie bog'langan doiralar ko'rinishinda yoritilgan va har bitta doira aminokislotaning uchlar harfli qisqartmasi bilan atalgan.
Oqsil ketma ketligi oqsiltı (yoki oqsilding bitta qismini ) kodlovchi gen DNKsi tomonidan belgilanadi. Gen DNKsi izchilliginiing o'zgarishi oqsil tarkibidagi aminokislotalar izchilliginiing da o'zgarishine olib kelishi mumkin. Oqsil dagi hatto bitta aminokislota izchilliginiing o'zgarishi da oqsilding umumiy tuzilmasi va vazifalariga ta'sir ko'rsatadiki.
Misol uchun, bitta aminokislotaning o'rin olmasinib qolishi qizil qon tanachalariga ta'sir ko'rsatuvchi irsiylik xastalik hisoblangan o'roqsimon hujayrali anemiyani keltirib chiqaradi. O'roqsimon hujayrali anemiyada qonda kislorod tashuvchi gemoglobinni tashkil qiluvchi polipeptid zanjirlaridan birining izchilliginida biroz o'zgarish yuzaga keladi. Odatda gemoglobin β zanjirining (gemoglobinni tashkil qiluvchi ikkita turdagi oqsil zanjirlaridan biri ) oltinchi aminokislotasi bo'lgan glutamat kislota valin bilan olmasani. Quyidagi diagrammada β zanjirding bitta qisminidegi o'zgarish yoritilgan.
Oqsilding ikkilamchi tuzilmasi
Oqsil tuzilmasining keyingi bosqichi ikkilamchi tuzilmasi tamal zanjir otomlari orasidagi o'zaro aloqalar sababli polipeptid ichida vujudga kelgan o'ralgan tuzilmani bildiradi. (Tamal zanjir R ommasigan tashqari xolos polipeptid zanjirigagina tegishli dir, ya'ni ikkilamchi tuzilmada R guruhi otomlari qatnashish etmaydi.) Ikkilamchi tuzilmaning eng ko'p uchraydigan turlari : α spiral va β qavat hisoblanadi. Har ikkita tuzilma ham bitta aminokislotaning karbonil O i va ikkinchi aminokislotaning H i orasida paydo bo'ladigan vodorod bog'lar tarzida ko'rinadigan bo'ladi. α spiralda bitta aminokislotaning karbonili (C=O) o'zidan to'rttalik quyiroqdagi aminokislotaning H (N-H) iga bog'lanib, vodorod boǵni paydo qiladi. (Masalan, birinchi aminokislotaning karbonili beshinchi aminokislotaning N-H iga bog'lanib, vodorod bog' paydo qiladi.) Bog'lanishding bu qonuniyatinda polipeptid zanjir jingalak tasmaqa o'xshash spiralsimon tuzilmani paydo qiladi va bunda spiralning har bitta satri 3, 6 aminokislotani qamrab oladi. Aminokislotalarning R guruhlari α spiralning tashqari tomoninde joylashadi va ular o'zaro ta'sirlashmaydi. β burmali qavatinda polipeptid zanjirining ikkita yoki undan ko'p bo'lagi yonma-yon joylashib, vodorod bog'lanishlari qirg'oqlari birlashtirilib, qog'ozga o'xshash tuzilmani paydo qiladi. vodorod bog'lanishlar tamal zanjirding aminoguruhlari va karbonil o'rtasida paydo bo'ladı, R guruhlar tekis yuzaning yuqori va quyi qisminida joylashadi β burmali qavatidagi zanjirlar mushtarak yo'nalishda parallel bo'lishi, (ya'ni ularning N- va C-oxirlari mos keladi ) yoki qarama-qarshi yo'nalishda joylashib, qasamiparallel bo'lishi mumkin (ya'ni bitta zanjirding N-tugallamasi ikkinchi zanjirding C-tugallamasi bilan yonma-yon joylashadi ). Ba'zi aminokislotalar α-spiral yoki β-qavatda kamroq yoki ko'proq uchraydi. Misol uchun, prolin aminokislotasi ba'zan “spiral buzuvchi” deb ham nomlanadi, sababi uning noodatiy R guruhi (aminokislotalarga odatda halqa shaklin berib bog'lanuvchi guruh ) zanjirda egiklik paydo qiladi va bu spiral tuzilishiga to'g'ri kelmaydi Prolin odatda ikkilamchi tuzilmalar orasidagi tuzilmasiz, ya'ni egrilgan joylarda uchraydi. Ayni shuning uchun o'xshab, R guruhlarinda katta halqa tuzilishiga ega bo'lgan triptofan, tirozin va fenilalanin kabi aminokislotalar odatda β-qavatlarda joylashadi, ehtimol, β-qavatining tuzilmasi qaptal zanjirlar uchun to'kin joy bilan ta'minlaganligi bunga sabab dir

1, 2 -rasm. Oqsiltıń fazoliktegi tuzilmalarin yaratuv.
Oqsilding uchlarlemshi tuzilmasi
Polipeptidning uchlar o'lchamli umumiy tuzilmasi Uchlarlemshi tuzilma deyiladi. Uchlarlemshi tuzilma asosan oqsiltı tashkil qiluvchi aminokislotalarning R guruhlari o'rtasidagi o'zaro ta'sirlashuvlarga aloqador. Uchlarlemshi tuzilmaga hissa qo'shlaratuǵın R guruhining ta'sirlashuvlariga vodorod bog'lanish, ion bog'lanish, dipol-dipol ta'sirlashuvlar, London dispersiya kuchi va asosan, kovalent bo'lmagan bog'larding toliq spektri kiradi. Misol uchun, mushtarak zaryadli R guruhlar bir-birini itaradi va teskari zaryadlilari, aksincha, ion bog'lanishni hosil qilishi mumkin. Ayni shuning uchun o'xshab, qutlarbli R guruhlari vodorod bog'larini va qutlarbsizlari dipol-dipol ta'sirlashuvlarni hosil qilishi mumkin. Uchlarlemshi tuzilmada, shuning jo'rligida, gidrofob ta'sirlashuvlar ham zarurli hisoblanadi, bunda qutlarbsiz, gidrofob R guruhli aminokislotalar oqsilding ichki qisminida jamlanib, gidrofil aminokislotalarni atrof dagi suvlar molekulalari bilan ta'sirlashishi uchun sirtqi tomonte qoldiradi.
Shuning jo'rligida, Uchlarlemshi tuzilmada ishtirok etarlik kovalent boǵning bo'lak turi bor. Bu - disulfid bog'. Disulfid bog'lar sisteinlarning tillagugurtli qaptal zanjirlari orasidagi kovalent bog'lar bo'lib, Uchlarlemshi tuzilmada qatnashish etuvchi boshqa bog' turlaridan tole' kuchliroq hisoblanadi. Ular polipeptid bo'limlarini bir-birinie mustahkam tutib turuvchi mo'llarekulyar “to'g'nag'ich” vazifasini bajaradi. Uchlarlemshi tuzilmada qatnashish etuvchi turli qaptal zanjir ta'sirlashuvlari rasmlangan polipeptid zanjir rasmi. Bu yerda gidrofob ta'sirlashuvlar, ion bog'lar, vodorod bog'lar va disulfid ko'prigi yoritilgan. Uchlarlemshi tuzilmada qatnashish etuvchi turli qaptal zanjir ta'sirlashuvlari rasmlangan polipeptid zanjir rasmi. Bu yerda gidrofob ta'sirlashuvlar, ion bog'lar, vodorod bog'lar va disulfid ko'prigi yoritilgan.
Oqsilding to'rtlamchi tuzilmasi
Ko'plab oqsillar bitta polipeptid zanjiridan va (biz yuqorida to'xtalib o'tgan ) uchtalar darajadagi tuzilmadan iborat bo'ladi. Ushbuning jo'rligida, ba'zi oqsillar subbirliklar sifatida ma'lumki bo'lgan, bitta nechta polipeptid zanjiridan ham iborat. Bu subbirliklar uyushiqda oqsilga to'rtlamchi tuzilmani beradi. Biz to'rtlamchi tuzilmaga ega bo'lgan oqsilga allaqachondan misol keltirdik: bu - gemoglobin. Yuqorida ta'kidlaganimizdek, gemoglobin qonga kislorod tashiydi va u to'rttalik subbirlikdan, ikkita α va ikkita β turlaridan iborat. Yana bitta misol DNK polimeraza bo'lib, u DNKning yangi zanjirlarini sintezlovchi 10 subbirlikdan iborat bo'lgan ferment hisoblanadi Umuman olganda, Uchlarlemshi tuzilmada qatnashish etuvchi mushtarak turdagi ta'sirlashuvlar (vodorod bog' va London dispersiya kuchlari kabi zabun ta'sirlashuvlar) to'rtlamchi tuzilmani berish uchun subbirliklarni yaktan tutib turadi.