Ва ўрта махсус таълим вазирлиги

[A], [B] – кимёвий реакцияга киришаётган А ва В моддаларнинг моль/л билан ифодаланган концентрацияси; k –тезлик константаси ҳисобланиб, агар А = В = 1 бўлса, у ҳолда v = k га тенг бўлади.
Демак, k – қиймат реакцияга киришаётган моддаларнинг концентрацияси 1 моль /л га тенг бўлган ҳолатдаги реакция тезлиги, яъни солиштирма тезлик ҳисобланади. k нинг қиймати реакцияга киришувчи реагентлар табиатига, ҳароратга ва катализаторлар иштирокига боғлик бўлиб, моддалар концентрациясига боғлик эмас.
Кимёвий реакция тезлигига ҳарорат ўзгаришларининг таъсири асосида қуйидаги жараён ётади. Яъни кимёвий реакцияларда реакцияга киришувчи атом ва молекулаларнинг қўзғалиш ҳолатига ўтиши натижасида уларнинг реакцияга киришиш фаоллиги ортади. Бу заррачаларни қўзғалиш ҳолатига ўтказиш учун реакция муҳити ҳароратини ошириш талаб этилади.
Кимёвий реакция тезлигининг ҳарорат ўзгаришларига боғлиқ ўзгаришини дастлаб Я.Вант-Гофф тажрибалар асосида кашф қилган ва бу қонуният қуйидагича ифодаланади:
Ҳарорат ҳар 10^о С га оширилганда кимёвий реакция тезлиги ўртача 2-4 мартага ортади.
t = v₀^Δt/10
Бу тенгламада  - ҳарорат 10^о С га кўтарилганда кимёвий реакция тезлигининг неча марта ортишини кўрсатувчи сонни ифодалайди.


3.2. Ферментатив реакциялар кинетикаси
Организмда кўпгина биологик жараёнлар ферментлар иштирокида амалга ошади. Ферментлар структура тузилишига кўра, пепсин, трипсин, амилаза каби бир компонентли ва мураккаб икки компонентли ферментларга бўлинади. Икки компонентли фермент молекуласида кофактор деб аталувчи қўшимча молекула қисми мавжуд бўлади. Фермент молекуласи диализ қилинганда кофактор қисм фермент молекуласидан тўлиқ ажралмайди. Кофакторнинг фермент молекуласи билан боғланган қисми простетик гуруҳ деб аталади. Икки компонентли ферментнинг оқсил қисми апофермент, қўшимча молекула қисми кофермент деб номланади. Апофермент кофермент қисм билан бириккан ҳолатда фермент тўла фаолликка эга фермент – холофермент ҳосил қилади.
Ферментлар ҳужайрада метоболизм жараёнида моддалар ўзгариши ва реакция махсулотларининг ҳосил бўлиш тезлигига кучли таъсир этади. Ферментатив катализ жараёнининг энергетик хусусиятларини ўрганиш муҳим биологик аҳамитга эга бўлиб, бу организмда кечувчи моддалар алмашинуви динамик ўзгаришлари механизмларини ойдинлаштириш имконини беради.
Ферментатив реакциялар кинетикаси субстрат, фермент ва реакция маҳсулоти ҳосил бўлиши жараёнлари ўртасидаги боғланишни дифференциал тенгламалар орқали ифодалашдан иборат. Бунда ушбу жараёнда фермент-субстрат комплекси, ёки Михаэлис комплекси ҳосил бўлиш механизмининг босқичларини ўрганишга катта эътибор қаратилади. Бу ферментатив жараёнларни ингибитор, яъни сусайтирувчи ва активатор, яъни фаоллаштирувчи моддалар ёрдамида бошқариш имконини беради.
Тирик организмда реакцияларнинг кечиш тезлиги асосан катализаторлар, ферментлар, ингибиторлар ва реакция шароитига боғлиқ. Ферментатив кинетика кимёвий кинетиканинг бир бўлими тарзида ферментлар катализ қиладиган реакция тезлигининг реакцияга киришувчи моддалар табиати ва уларнинг таъсир этиш шароитига боғлиқ бўлиши қонуниятларини ўрганади. Ферментатив жараёнлар кинетикасини ўрганиш турли ферментлар иштирокида организмда борувчи реакцияларнинг миқдорий самарадорлигини баҳолашдан ташқари ушбу жараённи ижобий йўналишда тартибга туширишга қаратилган.
Ферментатив реакциянинг энг юқори тезлигида (v_max) фермент субстратга тўйинган бўлади. Бунда фермент-субстрат комплекси ҳосил бўлади. Бу ғояни 1913 йилда Михаэлис ва Ментенлар ривожлантириб, ферментлар таъсирининг умумий назариясини яратдилар. Ушбу назарияга мувофиқ фермент ўзининг субстрати S билан нисбатан тез ва қайтар боғланади: