7- маъруза. Ўсимликларнинг минерал озиқланиши

Азотни ўзлаштириш йўллари. Маълумки NН+4 иони захарли бўлганлиги учун у ўсимлик ҳужайрасида тўплпниш керак эмас, уни ферментлар иштирокида зарарсизлантириш керак, демак аммонийни аминокислоталар ва уларни амидларга айлантиришини йўли Глутаминсинтетаза (ГС) ва глутамин-окси-глутарат-амин-трансфераза (ГОГАТ) ферментлари иштирокида борадиган жараён ўсимликни аммиак билан захарланишдан сақлайди. Шундай қилиб, молекуляр азотни фикциацияси ёки нитратларни қайтарилиш жараёнларида ҳосил бўлган аммиак ўсимлик тамонидан амид ва аминокислоталар кўринишида ўзлаштирилар экан.
Глутаминсинтетаза ферменти иштирокида аммонийни гултаматга бирикиб глутамин ҳосил қилади
ГС
НOOС-СН2-СН2-СНNН2СOOН + NН+4 + АТФ →
глутамат
→ Н2NOС-СН2-СН2- СНNН2 - СOOН +АДФ+Ф
глутамин
Ҳосил бўлган глутамин глутамин-окси-глутарат-амин-трансфераза ферменти иштирокида оксиглутарат билан бирикиб 2 млекула глутамат ҳосил бўлади.
 
Н2NOС-СН2-СН2-СНNН2-СOOН+2НOOС-СН2-СН2 -СO-СOOН +
глутамин оксиглутарат
ГОГАТ
+ НАДН + Н+ -→ 2 Н2NOС-СН2-СН2-СНNН2 -СOOН + НАД
глутамат
Бу икки реакциялар (ГС ва ГОГАТ) аммоний ионни аминокислоталарга қўшилишини энг асосий йўли ҳисобланади.
Ўсимликларда мочевина ҳосил бўлиши ҳам мумкин экан. Аммо бу амидни ҳосил бўлиши фақат ҳайвонлар учун хос деб ҳисобланар эди. Мочевинани ҳосил бўлиши орнитин цикли орқали амалга ошади (Кребс цикли). Бу циклда орнитин на фақат дезаминланиш натижасида балки, ортиқча озиқланиш натижасида пайдо бўлган СO2 ва NH3 бириктириб олади ва цитрулинга беради, ундан кейин аргинин ҳосил бўлади
Охирида агриназа ферменти иштирокида мочевина ва қайта орнитинга парчалинади. Орнитин яна қайта циклга қўшилади. Мочевина синтези фақат аэроб шароитда амалга ошади.
Амидлар ўсимликлар ҳаёт фаолиятида муҳим рол ўйнайди. Аспарагин ва глутамини ўсимликнинг орган ва тўқмаларида (илдизда, пояда,баргда, меваларда) учирайди, илдизларда кўпроқ учирайди Амидларни ҳосил бўлишидан ўсимлик органлари фақат зарарсизлантирилмай, балки, уларнинг тўқмаларида азот захираси ҳам тўпланади. Аспарагин ва глутамин сингари аспартат ва глутаматга ўхшаб қайта аминланишда иштирок этади. Амидлар, азотни бир органдан иккинчи органга ҳаракатланишини таъминлаб турувчи транспорт шакилларидан ҳисобланади. Охирида амидлар оқсиллар синтезини стимуллайди.
Шундай қилиб аммонийни ассимиляция жараёнинг натижасида фақат глутамин кислотаси ва уни амиди глутамат ҳосил бўлади. Қолган аминокислоталар ўзаро трансаминланиш (қайта аминланиш) жараёнларида келиб чиқади.
Аммонийни ўзлаштиришини учинчи йўли қайта аминланиш реакцияси бўлиб, 1937 йилда А.Е.Браунштей ва М.Г.Крицманлар тамонида очилган. У реакцияларни кофактори витамин В6 (пиридоксальфосфат) бўлган фермент трансаминаза катализлайди. Трансаминаза цитозолда, хлоропластларда, митохондрияларда, глиоксисомаларда ва пероксисомларда бўлади. Ўсимликларда қайтааминланиш реакцияси қуйидагича боради: