Р. А. Фёдорова биохимические особенности продуктов переработки зерна
Download 0.73 Mb. Pdf ko'rish
|
|
6.4. Амилолитические ферменты
Технологический процесс приготовления хлеба, особенно на стадии тестоведения, во многом определяется степенью гидролитического расщепления крахмала амилолитическими ферментами зерна. От концентрации и активности амилаз зависит такое важное хлебопекарное свойство муки, как сахарообразующая способность. В зерне злаковых культур содержатся два специфических фермента, обусловливающих гидролиз крахмала, а именно: α –1,4– глюкангидролаза или α–амилаза и α –1,4–глюканмальтогидролаза или β–амилаза. 48 Свойства α – амилазы α–амилаза гидролизует α–1,4–глюкановые связи крахмала и родственных ему полисахаридов, причем эти связи разрываются беспорядочно. При этом происходит снижение вязкости клейстеризованного крахмала, образование низкополимеризованных декстринов. α–амилаза растворяется в воде, но эти растворы нестойки и уже через 2 – 3 часа теряют свою активность. Однако ионы кальция обладают способностью стабилизировать фермент. Если же добавить в ферментный раствор α–амилазы этилендиаминтетраацетат, который связывает кальций, то α–амилаза инактивируется полностью. На 80– 90 % инактивирует α–амилазу диазосульфоновая кислота, а также соли ртути и серебра. Кислотный оптимум α–амилазы пшеницы, ржи, ячменя и других злаков лежит в пределах значений рН 4,7–5,0. При более низком значении рН происходит необратимая инактивация фермента. Температурный оптимум действия α –амилазы в среднем на 10 °С выше, чем β–амилазы и лежит в диапазоне 55– 65 °С. α–амилаза гидролизует крахмал муки или зерна с образованием низкополимеризованных продуктов (декстринов), которые далее подвергаются осахариванию под действием β–амилазы во много раз активнее, чем нативный крахмал. В этом случае образуется значительно большее количество мальтозы, чем при действии одной β–амилазы. При этом гидролизу подвергается практически все ко- личество крахмала, тогда как одна β–амилаза может гидролизовать только 64 % от его массы. Свойства β –амилазы β–амилаза гидролизует α–1,4–глюкановые связи в поли- сахаридах, последовательно отщепляя остатки мальтозы от концов цепей. При действии ее на крахмал образуется мальтоза. β–амилаза слабо разжижает клейстеризованный крахмал; осахаривание его происходит быстро, но прекращается при образовании около 60 % мальтозы и 40 % декстринов. В нормальном непроросшем зерне пшеницы в свободном активном состоянии содержится только β–амилаза. В проросшем зерне пшеницы, или поврежденном клопом-черепашкой, а также в нормальном зерне ржи наряду с β–амилазой содержится и α–амилаза. 49 β–амилаза растворима в воде и солевых растворах. Фермент извлекается из муки 10 %–ным раствором поваренной соли. Обработ- ка раствора фермента KJO 3 не влияет на его активность. Ингибируя воздействие на β– амилазу пшеницы оказывают вещества: аскорбиновая кислота, β– хлорбензойная кислота, фенилмеркуроацетат. При атом ингибированная аскорбиновой кислотой β– амилаза может быть реактивирована цистеином. Полное ингибирование β– амилазы отмечалось только при обработке ее растворов солями ртути. Существенное значение для технологии переработки зерна имеют температурный и кислотный оптимумы действия β– амилазы. Температурный оптимум действия β– амилазы пшеницы, ржи и ячменя лежит в диапазоне 48 – 51 °С. Кислотный оптимум для β– амилазы пшеницы в определенной степени зависит от температуры. Чем выше температура, тем в менее кислую область, сдвигается кислотный оптимум. Так, при рН 5,4 оптимальная температура действия β– амилазы пшеничной муки будет 62 64 °С. К веществам, стимулирующим гидролиз крахмала под действием амилаз, относятся – органические кислоты уксусная, молочная и др., присутствующие, как правило, в бродящем тесте. На интенсивность ферментативного гидролиза крахмала β– амилазой очень сильное влияние оказывает состояние самого субстрата. Нативные зерна крахмала поддаются гидролизу значительно меньше, чем клейстеризованные. Клейстеризации повидает интенсивность осахариваиия в 30 раз. Download 0.73 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|