1. Kirish. Biokimyoning predmeti, vazifalari. Kirish


Aminokislotalarning strukturaviy,biologik va fizik kimyoviy klassifikatsiyasi


Download 1.68 Mb.
bet7/28
Sana26.01.2023
Hajmi1.68 Mb.
#1127471
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   ...   28
Bog'liq
1. Kirish. Biokimyoning predmeti, vazifalari. Kirish

11. Aminokislotalarning strukturaviy,biologik va fizik kimyoviy klassifikatsiyasi.A m i n o k i s l o t a l a r – oqsil molekulalarining qurilish bloklari.Hamma oqsillarning molekulalari 20 ta har xil aminokislotalarning qoldiqlaridan tuzilgan va ularning umumiy struktura formulasi quyidagi ko’rinishga ega:R-CH(NH2)(COOH)Umumiy formuladan ko’rinib turibdiki, barcha aminokislotalar bir-birlaridan radikallarining (R) kimyoviy tabiati bilan farq qiladi. Faqat radikallari tufayli oqsillarni boshqa biopolimerlarga xos bo’lmagan, qator unikal funktsiyalari bor va kimyoviy individuallikka ega. Istisno sifatida faqat prolin aminokislotasi bu formulaga bo’ysinmaydi. Qolgan 19 ta aminokislota ushbu formulaga bo’ysinadi.Aminokislotalar strukturasi. Aminokislotalarning barchasi bitta umumiy struktura orqali tasvirlanishi mumkin. Har bir aminokislota markaziy uglerod atomidan va unga bog’langan aminoguruh, karboksil guruh, vodorod atomi va turli xil yon zanjir guruh (R bilan belgilangan) dan iborat bo’ladi. R guruh har bir aminokislota uchun turli xil bo’ladi va bu guruh orqali aminokislotalar o’zining unikal xarakteristikasi va o’ziga xosligiga ega bo’ladi. Fiziologik pH da amino- va karboksil guruh muvofiq ravishda musbat va manfiy zaryadli ionlanadi. Bu shakli odatda amfoter ion shakli deyiladi. Shu sababli aminokislotalarning umumiy zaryadi neytral bo’ladi, agarda yon zanjir ham zaryadga ega bo’lmasa.
13. Oqsil molekulasida amino-kislotalarning o’zaro bog’lanish usullari: peptid, ion, vodorod, disulfide, izopeptid efir, vander-vals, gidrofob va boshqa turdagi bog’lanishlar. Oqsillar tanamizdagi kichik mashinalar sifatida ko’rilishi mumkin bo’lsa ham, bizlar oqsillarning yirik, kompleks strukturasini ko’rib chiqishimiz kerak. Albatta, oqsillar aminokislotalar uglevodlar va yog’larga nisbatan kattaroq molekulalardir. Oqsillar strukturasi ularning birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi, to’rtlamchi va ba'zi hollarda beshlamchi strukturaga ega bo’lgan kompleksligi darajasi oshishi bilan tavsiflanishi mumkin. Oqsillar – bu o’zaro kovalent peptid bog’lari bilan bog’langan har xil aminokislotalarning geteropolimerlaridir. Kovalent peptid bog’i – bir aminokislotaning karboksil guruhi va ikkinchi aminokislotaning aminoguruhining o’zaro ta'sirida bir molekula suv ajralishi bilan hosil bo’ladi. Reaksiya natijasida hosil bo’lgan mahsulotni peptid deb ataladi. Ikkita aminokislota qoldig’idan tahkil topgan bo’lsa – dipeptid, uchtadan – t r i p e p t i d, to’rttadan – t e t r a p e p t i d, beshtadan – p e n t a p e p t i d, o’ntadan – d e k a p e p t i d deb ataladi. O’nglab, yuzlab minglab aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan bo’lsa – oqsil molekulalarining p o l i p e p t i d z a n j i r i hosil bo’ladi.Polipeptid va oqsillarga xarakterli rangli reaksiya – bu b i u r e t reaksiyasi: oqsil yoki polipeptidning ishqoriy eritmasiga ozgina mis sulfatning kuchsiz eritmasidan qo’shilsa, binafsha rang hosil bo’ladi.Oqsillarning molekulalarini strukturasi murakkabligi va o’ziga xos tuzilishga ega. Oqsil molekulasining struktura tuzilishini to’rtta darajasini ajratadi: birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi strukturalar

Download 1.68 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   ...   28




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling