Microsoft Word 60 2012 Белясова doc

Трансляция генетического кода. Трансляция – это процесс де-
кодирования мРНК, в результате которого информация с языка по-
следовательности нуклеотидов в мРНК переводится (транслируется) 
на язык последовательности аминокислот в полипептидной молекуле. 
Декодирование мРНК осуществляется в направлении 5
′ → 3′. В про-
цессе трансляции различают следующие стадии: 
1) активация аминокислот; 
2) аминоацилирование тРНК; 
3) собственно трансляция. 
Активация аминокислот. Это процесс присоединения амино-
кислоты посредством ее карбоксильной группы к 
α-фосфату АТР с 
помощью специфической аминоацил-тРНК-синтетазы (рис. 1.33). Ре-
акция сопровождается высвобождением неорганического пирофосфа-
та и образованием аминоацил-аденилата (АК-АМР). Аминоацил-
аденилат обладает очень высокой реакционной способностью и ста-

---

72 
билизируется благодаря прочному связыванию с ферментом. Данный 
процесс характеризуется высокой специфичностью: для каждой ами-
нокислоты существует собственный фермент (ферменты). 
C
H
NH
3
R
C
+
O
O
-
+
-
O
O
P
O
O
O P
O
O
-
-
O
O
P
O
-
+
C
R
NH
3
H
C
-
O
O
P
+
O
H
OH
H
CH
2
CH
2
OH
H
H
O
PP
i
OH
OH
Аминокислота
Аденин
O
АТР
Аминоацил-тРНК-
синтетаза
Аденин
Аминоацил-тРНК-
синтетаза
Аминоацил-аденилат-ферментный комплекс
Рис. 1.33. Активация аминокислот в ходе трансляции 
Аминоацилирование тРНК. Представляет собой перенос ами-
ноацильной группы от связанного с ферментом аминоацил-аденилата 
на 2
′- или 3′-ОН-группу концевой рибозы тРНК в акцепторной ветви 
(рис. 1.34).
Ключевой особенностью реакции, приводящей к аминоацилиро-
ванию тРНК, является специфичность участвующих в ней ферментов. 
Присоединение к тРНК каждой из 20 аминокислот, встречающихся в 
белках, катализируется определенной аминоацил-тРНК-синтетазой. 
Фермент должен отличить одну аминокислоту от 19 других и перене-
сти ее к одной или нескольким изоакцепторным тРНК из имеющихся 
примерно 75 других тРНК. 
При этом следует подчеркнуть высокое сходство в структуре 
многих аминокислот (лейцин, валин и изолейцин; валин и треонин; 
аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), а также удивительное 
сходство вторичной и третичной структур тРНК. 

---

73 
O
HO
OH
CH
2
+
CH
2
OH
HO
CH
2
O
C
CH
O
H
3
N
R
+
+
R
H
3
N
O
CH
C
O
O
H
H
OH
CH
2
P
O
O
–
C
H
NH
3
R
C
+
O
2'
3'
3'
2'
O
3'
2'
O
+ AMP
OH
O
Аденин
Аденин
тРНК
3 -
′ конец акцепторной
ветви тРНК
Аминоацил-тРНК-
синтетаза
Аминоацил-аденилат-ферментный комплекс
Аденин
Аденин
либо
тРНК
тРНК
Аминоацил-тРНК
Рис. 1.34. Образование аминоацил-тРНК 
Поэтому даже очень высокой специфичности, присущей данным 
ферментам, оказывается недостаточно, чтобы не допустить ошибок. 
Синтетазы могут исправлять ошибки, возникающие при присоедине-
нии. Это имеет место при гидролизе связи между аминокислотой и 
АМР в комплексе фермент – аминоацил-аденилат. В таком случае 
формирование ошибочно аминоацилированной тРНК предотвраща-
ется. Напротив, механизм, с помощью которого удалялась бы уже 
присоединенная к тРНК неправильная аминокислота, отсутствует.
В таких случаях аминокислота занимает неправильную позицию в 
белке. Частота таких ошибок очень низка (например, в гемоглобине 
кролика 10
–5
).