Oqsillar biosintezini boshqarilishi

Fosfoproteidlar – oqsil molekulalarining fosfat kislota bilan hosil qilgan kompleksidir. Ular gidroliz qilinganda, aminokislotalardan tashqari, fosfat kislota ham ajralib chiqadi. Fosfoproteidlar molekulasida fosfat kislota serin va boshqa oksiaminokislotalar bilan efir bog`i orqali birikkan deb hisoblanadi. Ularga sut oqsili kazein, tuxumdan ajratib olingan ovovitellin va baliq urug`idan olingan ixtulinlar kiradi. Fosfoproteidlarda oqsilning fosforillanishi uning vazifasini ham o`zgartiradi. Maxsus fermentlar ishtirokida oqsillarning fosforillanishi va defosforillanishi (masalan, glikogenfosforilaza, lipaza) ularning hujayradagi vazifasini boshqaradi. Gistonlarning fosforillanishi ularning DNK bilan bog`lanishini susaytiradi va DNKning matritsa faolligini boshqaradi.
Kofaktorproteidlar. Bunday aralash makromolekulalar oqsil va oqsil bo`lmagan qism – kofaktorlardan tashkil topgan. Bunda vitaminlar va ularning unumlari – kofermentlari tarkibida porfirin tutuvchi makrotsiklik biometallar kofaktor sifatida ishtirok etadi.
Kofaktorproteidlar rangli yoki rangsiz bo`lishi mumkin. Pangli murakkab oqsillar xromoproteidlar (grek. chromos – bo`yoq) deb atalib, ularga quyidagilar kiradi:
1) gemproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – gem);
2) xlorofillproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – xlorofill);
3) kobamidproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – B₁₂ vitamini);
4) retinalproteid (oqsil bo`lmagan qismi – A vitamini);
5) flavoproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – flavinlar).
Kofaktorlarning asosiy qismini fermentlar tashkil etadi.
Tarkibida porfirin saqlovchi proteidlarga gemproteidlar, xlorofillproteidlar va kobamidproteidlar kiradi. Porfirinlarning kimyoviy tarkibini negizini metilen ko`prikchalari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqadan iborat makrotsikl – porfin tashkil etadi.
Gemproteidlar. Bioximiyaviy vazifasiga ko`ra gemproteidlar ferment bo`lmagan (gemoglobin, mioglobin va h.k.) va fermentlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza va h.k.) larga bo`linadi. Gemproteidlarning oqsil bo`lmagan qismi – gem metalloporfirinli kompleks hisoblanadi. Metin (- CH) guruhlari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqasidan iborat porfin skeleti gem tarkibida ikki valentli temir atomi bilan koordinatsiyalovchi aloqada bo`ladi. Porfin skeletidagi pirrol halqalarining 8 ta vodorod atomining turli yon shoxchalar bilan almashinuvi natijasida porfirinlarning izomerlari hosil bo`ladi. Gem molekulasida temir bilan bog`langan IX protoporfirin tarkibida ikkita vinil, to`rtta metil va ikkita propionat kislota qoldiqlari ma’lum tartibda pirrol halqalaridagi vodorod atomlarining o`rnini oladi. IX protoporfirini kompleksi protogem yoki yoki gem, uch valentli temir bilan esa gemin deb aytiladi. Temir uchun koordinatsiyalar soni 6 ga teng. Gemda ikki valentli temir atomi ikki pirrol halqalarining azot atomlariga asosiy (kovalent) bog`lar bilan, qolgan ikkitasi qo`shimcha (koordinatsion) bog`lar bilan bog`langan. Qolgan ikkita koordinatsion bog`larning biri oqsil bilan bog`lanishga, ikkinchisi esa turli ligand (fiziologik-kislorod, suv; yot- CO, sianid va h.k.)lar bilan bog`lanadi. IX gemdan tashqari a,c,d gemlari ham mavjud.
Gemoglobin oqsil – globin (giston) va gem deb ataluvchi temirprotoporfirindan iborat metalloprotein. U qizil qon tanachalari – eritrotsitlar tarkibida bo`ladi. Uning fiziologik vazifasi kislorodni o`pkadan to`qimalarga tashishdan iborat. Gemoglobin to`rtlamchi strukturaga ega. Uning molekulyar massasi 66000-68000 gacha.
Gemoglobin tarkibidagi globin oqsilining o`zi 4 ta polipeptid zanjiridan iborat bo`lib, bu zanjirlarning har jufti bir xil tuzilishga ega. Ular alfa- va beta zanjirlar deb belgilangan va birlamchi strukturalari aniqlangan: alfa-zanjir 141; beta-zanjir 146 ta aminokislota qoldig`idan iborat. Gemoglobinning fiziologik turlari odam organizmi rivojlanishining turli bosqichlarida – embrionlikdan katta yoshgacha polipeptid zanjirlari yoki subbirliklari bilan farq qiladi. Gemoglobinning quyidagi turlari farqlanadi: oddiy (primitiv) gemoglobin – HbP; fetal gemoglobin – HbF (lat. fetus – homila), katta yoshdagilar gemoglobini – HbA, HbA₂, HbA₃ (lat. adultus – katta yoshdagi). HbA₂ qondagi gemoglobinning faqat 2,5 % ini tashkil qiladi; u ham 4 ta polipeptid zanjiriga ega. Ularning ikkitasi alfa, qolgan ikkitasi esa sigma-zanjirlardir. Yangi tug`ilgan bola bir yoshga yetguncha uning qonidagi HbF asta-sekin HbA bilan almashinadi, lekin katta yoshli odam qonida ham taxminan umumiy gemoglobin miqdorining 1,5 % i fetal gemoglobinga to`g`ri keladi. Odamlar qonida doimiy mavjud bo`lgan normal gemoglobindan tashqari juda ko`p mutant gemoglobin turlari kashf etilgan. Elektroforez va xromotografiya usullaridan birgalikda foydalanish odamlar qonida shakli, kimyoviy tarkibi va zaryadining kattaligi bilan farqlanadigan 150 ga yaqin mutant gemoglobinlarning uchrashini tasdiqladi. Anomal gemoglobinlar ko`pincha nuklein kislota molekulasida yagona aminokislotani kodlovchi tripletlarning o`zgarishidan kelib chiqqan mutatsiya oqibati bo`lib, nasldan-naslga o`tadi. Ko`pincha bunday mutant gemoglobinlarda nordon aminokislota asos yoki neytral aminokslota bilan almashingan bo`ladi.
Gemoglobin tabiatda uchraydigan barcha moddalar orasida molekulyar kislorod bilan qaytalama birikish qobiliyatiga ega bo`lgan birdan-bir moddadir. Bu xususiyat gemoglobinning qizil qon tanachalari ichida kislorodni tashib yurishdan iborat g`oyat muhim biologik ahamiyatini belgilaydi. 1 g gemoglobin eritmada normal sharoitda taxminan 1,36 ml kislorod bilan birikadi. Uning prostetik guruhi yoki oqsil qismi biror kimyoviy o`zgarishga uchrasa, bu xususiyat yo`qoladi. Gemoglobin is gazi va boshqa gazlar bilan oson birikadi, ammo qonda gemoglobinning bunday hosilalari uchramaydi, chunki bu gazlar nafas orqali organizmga kirganda hosil bo`ladi. Gemoglobinning quyidagi hosilalari muhim ahamiyatga ega.