Органик кимё фанидан Ўқув-услубий мажмуа
Download 29.83 Mb. Pdf ko'rish
|
|
Insulinning α– va 2 ta β–gemoglabin birikmasidan iborat ekanligi aniqlangan. Insulin molekulasining tuzilishi quyidagicha bo’ladi: Insulinning birlamchi strukturasi aniqlangan dastlabki oqsildir. Insulin ustida ikki marta Nobel mukofotining laureati, ingliz olimi F.Senger 1951-53-yillarda ishlagan. Insulin oqsilini Sheele sun’iy sintez qildi.Insulin molekulasi sulfid bog’lar bilan tutashgan 2 ta polipeptid zanjiridan tuzilgan. A- zanjirda 21 ta, B-zanjirda 30 ta, jami 51 ta aminokislota qoldig’i mavjud. Uning emperik formulasi
bo’lib, 4 ta – 2 ta Insulinning tuzilish formulasidan ko’rinib turibdiki, insulin garmonining polipeptid zanjirlari
−CO−CH−CH 2 −S−S−CH
2 −CH−CO− NH− NH− Keyinchalik oqsilning birlamchi tuzilishini avtomatik aniqlaydigan analizatorlar va shu axborot bo’yicha tegishli aminokislotalardan oqsilni sintezlaydigan sintezatorlar yaratildi. Hozirgi kunda birlamchi strukturali 2000 dan ortiq oqsillar aniqlangan. Tabiiy ipak oqsili, insulin oqsili birlamchi strukturali oqsillarga kiradi, sitoxrom 104 ta, α – gemoglabin 141 ta, β – gemoglabinni 145 ta aminokislota hosil qiladi. Oqsil molekulasining ikkilamchi tuzilishi Uzun zanjirli polipeptid molekulasi bukiluvchanligi sababli, «lenta» ga o’xshash , spiralni hosil qiladi. Bu oqsillarning ikkilamchi tuzilishi bo’lib, spiralning yo’nalishi soat millari bo’yicha bo’lsa
Uni birinchi marta Amerika kimyogar olimi, ikki marta Nobel mukofotining laureati L.Poling va Kyurilar tavsiya etgan. Spiral struktura spiralning yonma-yon o’ramlaridagi aminokislotalar qoldiqlaridagi −CO va −NH (>C=O…NH) gruppalar orasida vujudga keladigan vodorod bog’lanishlar bilan tutib turiladi. Bunday ikkilamchi struktura α-spiral, deb ataladi. Bunda vodorod bog’lanishlar spiralning uzun oqiga parallel yo’nalgan. B – zanjir. A – zanjir. 1. Fenilalanin(oxiri N - gruppa). 1. Litsin (oxiri N gruppa). 2. Valin. 2. Izoleysin. 3. Aspargin. 3. Valin. 4. Glutamin kislota. 4. Glutamin kislota. 5. Gistidin. 5. Glutamin kislota – NH 2
7. Sistein S S 7. Sistein 8. Glitsin. 8. Alanin. S 9. Serin. 9. Serin. S 10. Gistidin. 10. Valin. 11. Leysin. 11. Sistein 12. Valin. 12. Serin. 13. Glutamin kislota. 13. Leysin. 14. Alanin. 14. Tirozin. 15. Leysin. 15. Glutamin kislota – NH 2
16. Tirozin. 16. Leysin. 17. Leysin. 17. Glutamin kislota. 18. Valin. 18. Aspargin kislota – NH 2
19. Sistein S 19. Tirozin. 20. Glitsin. S 20. Sistein. 21. Glutamin kislota. 21. Asparagin – NH 2 (oxiri C gruppa). 22. Arginin. 23. Glitsin. 24. Fenilalanin. 25. Fenilalanin. 26. Tirozin. 27. Treonin. 28. Prolin. 29. Litsin. 30. Alanin (oxiri C gruppa).
413
N N N N N N N C CH CH CH C CH C CH-R C C H O H H O C=O
H R H R O R R H O R – CH C O O = C
H R –
N N N N N N N C CH CH CH C CH C CH-R C C H O H H O C=O
H R H R O R R H O R – CH C O O = C
H R –
Ba’zi bir oqsillar, masalan, soch keratini cho’zilgan -spirallar shakli chiziqsimon shaklga yaqinlashadi. Qo’shni molekulalar orasida molekulalararo vodorod bog’lanishlar vujudga keladi. Oqsillarning bunday ikkilamchi tuzilishi -tuzilish deb ataladi. Hamma vaqt ham barcha polipeptid zanjirlar to’liq spiral holatida bo’lmaydi, ularning spirallanganlik darajasi 11% dan 100% gacha bo’lishi mumkin. Polipeptid zanjirida spiral holatda o’ralgan aminokislota radikallari spiralning tashqi tomoniga yo’nalgan bo’ladi. Bu esa uchlamchi strukturaning hosil bo’lishi uchun ahamiyatli. Spiral hosil bo’lishida spiral yo’nalishidan tashqariga chiqib qolgan peptid gruppalarning tarkibidagi kislorod va vodorod atomlari o’zaro vodorod bog’lari hosil qiladi va bu bog’lar spiralning barqarorligini taminlaydi. Vodorod bog’lar har 4 ta aminokislota qoldiqlaridan keyin takrorlanadi. Spiraldagi aminokislota qoldiqlari o’zaro 100 0 burchak ostida, bir-biridan 1.5 A masofada joylashadi, spiralning bir o’rami 3.6 ta aminokislota qoldig’iga to’g’ri kelib, uzunligi 5.4 0 A ni tashkil etadi. Oqsil molekulalarida α-spiral ning uzunligi turlicha bo’ladi. M-n: mioglabin va gemoglabinda 40 A ni tashkil etsa, ba’zi oqsillarda uning uzunligi 1000 A va undan katta bo’ladi. Oqsil molekulasining uchlamchi tuzilishi. Ba’zi bir murakkab oqsillar molekulasida ularning uchlamchi va hatto to’rtlamchi tuzilishi ham mavjud bo’ladi. Oqsil molekulasining uchlamchi tuzilishi – ikki yoki undan ortiq α-spirallar bir-biri atrofida o’rama holatda joylashib oqsillarning uchlamchi strukturasini tashkil etadi. Uchlamchi struktura polipeptid zanjiriga birikkan funksional gruppalarning o’zaro ta’siri natijasida hosil bo’ladi va saqlanib turadi. M-n: karboksil −COOH gruppalar bilan −NH 2 gruppalar tuz ko’priklari (>NH 2 + … - OOC), vodorod bog’lari (>NH…O=C<) va oltingugurt atomlari disulfid –S–S- ko’priklarni hosil qiladi. Gidroksil – OH- va karbokisl – COOH-guruhlar murakkab efir ko’priklarini hosil qiladi. Ya’ni polipeptid zanjirdagi funksional guruhlar o’zaro ta’sirlanib, fazoda ma’lum shaklni egallaydilar, oqsilni uchlamchi tuzilishini hosil qiladilar. Uchlamchi tuzilishning fazoda joylashuvi o’ziga xos biologik faollikni ifodalaydi. Bunday tuzilishli oqsillarga soch tolasi keratini, miozin, muskullar, teri epidermasi, fibroin,
Keyingi yillarda ( L.Poling va R.Kori ) olib borilgan tadqiqotlar natijalari asosida oqsillarning β−yoyma tuzilishi mavjudligi aniqlandi. β−yoyma tuzilishi α-spiral tuzilishidan farq qilib, polipeptid molekula yoyilgan holatda bo’lib, tekis ko’rinishga ega. Asosiy o’q bo’yicha joylashgan aminokislota qoldiqlari o’rtasidagi masofa 3,5 0 A (α-spiralda 1,5 0 A) ga teng. Bu tuzilishning o’ziga xosligi shundaki, −NH va CO− peptid gruppalari o’rtasida hosil bo’luvchi H-bog’lari ikki qatorda parallel yoki antiparallel yo’nalishda yonma-yon joylashgan 2 tadan 5 tagacha polipeptid zanjirlari o’rtasida hosil bo’ladi. Bunga misol sifatida ipak tolasi fibrionini keltirish mumkin. Bundan tashqari, oqsillarning kollagen spiral tuzilishi ham mavjud bo’lib, suyak, teri, paylar tarkibida uchraydi. Oqsillarning molekulalari o’ta bukiluvchanligi bilan ajralib turadi. Bu bukiluvchan oqsil molekulalarida 4 ta aminokislota qoldig’i uzunligida joylashgan −NH− va −CO− gruppalari o’zaro vodorod bog’lari hosil qilishi natijasida polipeptid zanjirlari yo’nalishi 180 0 ga (ya’ni teskari tomonga) 414
o’zgaradi. Bu hodisa β−bukilish deyiladi. β−bukilish natijasida polipeptid zanjiri «U» − simon (soch shpilkasi) ko’rinishiga ega bo’ladi va keying β−bukilish zanjir yo’nalishini yana shunday o’zgartiradi. Oqsillarning bunday xususiyati tufayli ularning globulyar tuzilishi yuzaga keladi. Bunday tuzilishli oqsillar «aylana o’ram» (klubok) ko’rinishiga ega bo’lib, ularda vodorod bog’laridan tashqari tuz
kiritish mumkin. Oqsil molekulasining to’rtlamchi tuzilishi Oqsil molekulasining to’rtlamchi tuzilishi – bir nechta uchlamchi tuzilishga ega bo’lgan polipeptidlardan tashkil topgan birikmalarga to’rtlamchi tuzilishli oqsillar deyiladi. Molekulasidagi hamma uchlamchi tuzilishli polipeptid zanjirlari birgalikda yagona oqsil moddaning xususiyatini aks ettiradi. Bunday to’rtlamchi tuzilishga ega bo’lgan oqsillar oligomerlar deb ataladi. To’rtlamchi tuzilish alohida-alohida polipeptid zanjirlar orasidagi vodorod bog’lanishlar, tuz ko’priklar va gidrofob o’zaro ta’sirlanishlar hisobiga saqlanib turadi. Ba’zi oqsil makromolekulalar bir-biri bilan birlashib nisbatan yirik agregatlar hosil qiladi. Shunday hollarda oqsillarning to’rtlamchi strukturasi deb ataladigan oqsil polimeri hosil bo’ladi; bunda oqsil makromolekulasi monomerlik rolini bajaradi. Misol tariqasida 4 ta oqsil makromolekulasidan tuzilgan agregat sifatida gemoglabinni keltirish mumkin, Ma’lum bo’lishicha faqat ana shunday strukturaga ega bo’lgan gemoglabingina o’ziga kislorod yutib uni organizmga tarqata oladi. Oqsillar yuqori shaklda rivojlangan organik birikmalardir.
eriganda kolloid sistema hosil qiladi. Ko’pchilik oqsillar qattiq holda qatiy holatini (jun, ipak) saqlaydilar yoki kukun shaklida mavjud bo’ladilar. Ayrim oqsillarni kristall shaklda olish mumkin. Oqsillar oddiy sharoitda suyuq (quyuq) – (tuxum oqsili, qon, silliq pardali sut oqsili, fermentlar) va qattiq (suyaklar, jun, ipak tolasi, teri paylar, muskullar) holida bo’ladi. Odatda suyuq oqsillar globulyar (sharsimon), qattiqlari – fibrillyar (tolasimon) tuzilishga ega bo’ladilar. Oqsillarning asosiy fizik xususiyatlari qatoriga ularning eruvchanligi ham kiradi. Oqsillar suvda va suyultirilgan kislota eritmalarida turlicha eriydi. M-n: globulyar tuzilishli tuxum oqsili, fermentlar suvda eriydi. Fibrillyar tuzilishli oqsillar suvda erimaydi. Deyarli barcha oqsillar ishqorlarda eriydilar. Hamma oqsillar organik erituvchilarda erimaydilar. Oqsil eritmalari kolloid xususiyatiga ega bo’lib, dializ usulida tozalanadi.
boshlanishidagi amino gruppa (−NH 3
), oxiridagi karboksil gruppasi (−COO - ) holatida bo’ladi. Masalan, oqsillarga ishqor ta’sir ettirilganda oqsil anion shaklida reaksiyaga kirishadi, ishqorning
H 2 N−CH(R)−COOH + NaOH → H 2 O + H 2 N−CH(R)−COONa Oqsillarga kislota ta’sir ettirilganda kation sifatida reaksiyaga kirishadi va sintonin moddasi hosil bo’ladi: H 2
2 N
−CH(R)−COOH]Cl
Agar oqsil molekulasida karboksil gruppalar ko’p bo’lsa, u kislota xossalarini, aminogruppalar ko’p bo’lganda esa asos xossalarini namoyon qiladi. Oqsillarning asosiy kimyoviy xususiyatlari qatoriga ularning gidrolizlanishi va denaturatsiyasi kiradi. Oqsillarning gidrolizlanish reaksiyalari asosan suvli eritmalarda ro’y beradi. Oqsillar gidrolizi tirik organizmda maxsus oqsil moddalar biologik katalizator – fermentlar ta’sirida boradi. Oqsillar fermentlar ta’sirida yoki kislota va ishqor eritmalari bilan qaynatilsa gidrolizlanadi. M-n: H 2 N−CH 2 −CO−NH−CH(CH 2 −OH)−CO−NH−CH(CH 2 −SH)−COOH + 2HOH → H 2 N−CH 2 −COOH + NH 2 −CH(CH
2 −OH)−COOH + NH 2 −CH(CH
2 −SH)−COOH glitsin serin sistein Demak, oqsillar to’liq gidrolizga uchratilganda oxirgi mahsulot – aminokislotalar hosil bo’ladi. Hosil bo’lgan aminokislotalarga qarab oqsillarning tarkibini aniqlash mumkin. Oqsillarning parchalanishi pog’onali bo’lib, dastlab pentonlar (to’la parchalanishga uchramagan polipeptidlar aralashmasi), so’ngra dipeptidlar va oxirida α-aminokislotalar hosil bo’ladi. Gidroliz mahsulotlari 415
sifatida ketma-ketlik bilan Oqsil → pepton → polipeptid → oligopeptid → dipeptid → α- aminokislotalar hosil bo’ladi. Sun’iy gidroliz reaksiyalari 6M HCl ta’sirida (110 0 C) 24 soat davomida olib boriladi. Gidroliz mexanizmi yuqoridagi singari bo’lib, so’ngi mahsulot α-aminokislotalar aralashmasi hosil bo’ladi. Bu aralashmadan aminokislotalar ion almashinish xromatografiyasi usuli bilan ajratib olinadi. Oqsillar denaturatsiyasi Turli kimyoviy va fizikaviy ta’sirlar natijasida oqsil molekulalarining tabiiy tuzilishi va biologik xossalarini yo’qotishi oqsil denaturatsiyasi deyiladi. Oqsil denaturatsiyasi uning ikkilamchi, uchlamchi, to’rtlamchi tuzilishlarining buzilishi bilan sodir bo’lib, faqat birlamchi tuzilishi – polipeptid zanjiri saqlanib qoladi. M-n: sutning, tuxumning
va hokazolar. Oqsil denaturatsiyasiga olib keluvchi sabablar:
Bu ta’sirlar natijasida ro’y beradigan denaturatsiya jarayonlari qaytar va qaytmas bo’lishi mumkin. Kuchli tamperatura ta’sirida (tuxum oqsili – albuminning qotishi, go’sht mahsulotlarining pishishi), og’ir metallar tuzlari bilan zaharlanish, radiatsiya ta’sirida sodir bo’ladigan denaturatsiya qaytmas denaturatsiya bo’ladi. Bunda oqsil o’zining biologik funksiyasini yo’qotadi. Ayrim hollarda oqsil moddalarning unchalik chuqur bo’lmagan o’zgarishlarga uchrashi, ya’ni qaytar denaturatsiya sodir bo’ladi. M-n: jun tolasini qayta ishlash (sochlarni pardozlash, bo’yash) jarayonlarida asosan ulardagi disulfid (−S−S−) gruppalarini buzib −SH− sulfigidril holatga o’tkaziladi (qaytaruvchilar ta’siri). Keyin oksidlovchilar (peroksid eritmasi) ta’sirida qaytadan −S−S− gruppalari tiklanadi, oqsil dastlabki holatiga qaytadi. Ba’zi hollarda oqsillar eritmalariga NaCl, (NH
kabi tuzlar, mochevina va boshqa moddalar qo’shilsa, oqsillar cho’kadi va ayrim xususiyatlarini yo’qotadi. Agar suv qo’shilib eritmadagi bu moddalar konsentratsiyasi kamaytirilsa, qaytadan oqsil eritmaga o’tadi va xossalari qaytadan tiklanadi. Bunday jarayon oqsillarning reneturatsiyasi deyiladi. Ko’pchilik oqsillar qizdirilganda ham denaturatsiyaga uchraydilar. Oqsillar qizdirish vaqtida o’zgarib ketishlari, ularni aniq suyuqlanish nuqtasiga ega emasliklari va haydash mumkin bo’lmaganligi ularni ajratish va tuzilishini aniqlashda qiyinchilik tug’diradi. Aminokislotalar kabi oqsillar ham amfoterlik xususiyatiga ega.
bo’ladi. Bu qiymat jelatinada 4,2; kazeinda 4,6; tuxum albuminida 4,5; gemoglabinda 6,8; bug’doy
Oqsillarni kislota-asosliliklaridagi farqdan foydalanib ularni elektroforez usuli bilan ajratiladi. Barcha oqsillar optik faollikka ega. Ko’pchilik oqsillar yorug’likning qutiblanish tekisligini chapga buradi.
Oqsillarning sinflanishi Oqsillar ikki guruhga proteinlar (oddiy oqsillar) va proteidlar (murakkab oqsillar) ga bo’linadilar. Proteinlar – faqat aminokislota qoldig’idangina iborat bo’ladi va gidrolizlanganda faqat aminokislotalar aralashmasi hosil bo’ladi. Proteidlar – oqsillar va oqsilsiz moddalardan tuzilgan bo’ladi. Ular gidrolizlanganda esa aminokislotalar bilan birga fosfat kislota, glyukoza, geterotsiklik halqali birikmalar va boshqalar hosil bo’ladi. Proteinlar eruvchanligi va izoelektrik nuqtaning holatiga qarab quyidagi 6 ta kichik guruhlarga bo’linadilar. 416
1. Albuminlar. Suvda yaxshi eriydigan oqsillardir, qizdirilganda erimaydigan va yumshamaydigan holatga o’tib qoladi, iviydilar. Eritmalariga tuzlarning to’yingan eritmalari qo’shilsa, cho’kmaga tushadi. Albuminlar tuxum oqida (tuxum albumini), qon zardobida (zardob albumini),
Download 29.83 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|