Proteinlar peptid bog'i bilan zanjirda bog'langan alfa-aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar organik moddalar

1.2 Fizikaviy va kimyoviy xossalari

- Amfoterik

Proteinlar amfoterdir, ya'ni sharoitga qarab ular ham kislotali, ham asosli xususiyatni namoyon qiladi. Proteinlar suvli eritmada ionlanishga qodir bo'lgan bir necha turdagi kimyoviy guruhlarni o'z ichiga oladi: kislotali aminokislotalarning yon zanjirlarining karboksil qoldiqlari (aspartik va glutamik kislotalar) va asosiy aminokislotalarning yon zanjirlarining azot o'z ichiga olgan guruhlari (birinchi navbatda, e- lizinning amino guruhi va amidin qoldig'i CNH (NH2) arginin va kamroq darajada gistidinning imidazol qoldig'i). Har bir oqsil izoelektrik nuqta (pI) bilan tavsiflanadi - muhitning kislotaligi (pH), bu oqsil molekulalarining umumiy elektr zaryadi nolga teng va shunga mos ravishda ular elektr maydonida harakat qilmaydi (masalan, , elektroforez paytida). Izoelektrik nuqtada oqsilning hidratsiyasi va eruvchanligi minimaldir. pI qiymati oqsildagi kislotali va asosli aminokislotalar qoldiqlarining nisbatiga bog'liq: ko'p kislotali aminokislota qoldiqlari bo'lgan oqsillarda izoelektrik nuqtalar kislotali mintaqada yotadi (bunday oqsillar kislotali deb ataladi), ko'proq asosli qoldiqlarni o'z ichiga olgan oqsillarda. , ishqoriy mintaqada (asosiy oqsillar ). Berilgan oqsilning pI qiymati ion kuchiga va u joylashgan bufer eritmasining turiga qarab ham o'zgarishi mumkin, chunki neytral tuzlar oqsilning kimyoviy guruhlarining ionlanish darajasiga ta'sir qiladi. Proteinning pI ni, masalan, titrlash egri chizig'idan yoki izoelektrik fokuslash orqali aniqlash mumkin. ko'proq asosiy qoldiqlarni o'z ichiga olgan - gidroksidi (asosiy oqsillar). Berilgan oqsilning pI qiymati ion kuchiga va u joylashgan bufer eritmasining turiga qarab ham o'zgarishi mumkin, chunki neytral tuzlar oqsilning kimyoviy guruhlarining ionlanish darajasiga ta'sir qiladi. Proteinning pI ni, masalan, titrlash egri chizig'idan yoki izoelektrik fokuslash orqali aniqlash mumkin. ko'proq asosiy qoldiqlarni o'z ichiga olgan - gidroksidi (asosiy oqsillar). Berilgan oqsilning pI qiymati ion kuchiga va u joylashgan bufer eritmasining turiga qarab ham o'zgarishi mumkin, chunki neytral tuzlar oqsilning kimyoviy guruhlarining ionlanish darajasiga ta'sir qiladi. Proteinning pI ni, masalan, titrlash egri chizig'idan yoki izoelektrik fokuslash orqali aniqlash mumkin.
Umuman olganda, oqsilning pI ko'rsatkichi u bajaradigan funktsiyaga bog'liq: umurtqali hayvonlar to'qimalarida ko'pgina oqsillarning izoelektrik nuqtasi 5,5 dan 7,0 gacha, ammo ba'zi hollarda qiymatlar ekstremal mintaqalarda joylashgan: masalan, pepsin uchun, kuchli kislotali me'da shirasining proteolitik fermenti, pI ~ 1 [15] va salmin uchun protamin oqsili, qizil ikra suti, uning xususiyati argininning yuqori miqdori, pI ~ 12. Nuklein kislotalar bilan bog'langan oqsillar tufayli. fosfat guruhlari bilan elektrostatik o'zaro ta'sir ko'pincha asosiy oqsillar hisoblanadi. Bunday oqsillarga gistonlar va protaminlar misol bo'la oladi.
- Eruvchanlik
Proteinlar suvda eruvchanlik darajasi bilan farqlanadi. Suvda eriydigan oqsillar albuminlar deb ataladi va ular qon va sut oqsillarini o'z ichiga oladi. Erimaydigan yoki skleroproteinlarga, masalan, keratin (soch, sutemizuvchilar mo'ynasi, qush patlari va boshqalarni tashkil etuvchi oqsil) va ipak va o'rgimchak to'rlarining bir qismi bo'lgan fibroin kiradi [16]. Oqsilning eruvchanligi nafaqat uning tuzilishi bilan, balki erituvchining tabiati, ion kuchi va eritmaning pH darajasi kabi tashqi omillar bilan ham belgilanadi.
Proteinlar ham gidrofil va hidrofobik (suv o'tkazmaydigan) ga bo'linadi. Sitoplazma, yadro va hujayralararo moddaning aksariyat oqsillari, shu jumladan erimaydigan keratin va fibroin, hidrofildir. Gidrofobiklarga biologik membranalarni tashkil etuvchi oqsillarning ko'pchiligi kiradi - gidrofobik membrana lipidlari bilan o'zaro ta'sir qiluvchi integral membrana oqsillari [17] (bu oqsillar, qoida tariqasida, gidrofil hududlarga ham ega).
- denaturatsiya
Proteinning denaturatsiyasi uning biologik faolligi va/yoki fizik-kimyoviy xossalarining to'rtlamchi, uchinchi yoki ikkilamchi strukturasini yo'qotish bilan bog'liq har qanday o'zgarishini anglatadi ("Oqsil tuzilishi" bo'limiga qarang). Qoida tariqasida, oqsillar organizmda normal faoliyat ko'rsatadigan sharoitlarda (harorat, pH va boshqalar) ancha barqarordir. Bu sharoitlarning keskin o'zgarishi oqsil denatüratsiyasiga olib keladi. Denaturatsiya qiluvchi moddaning tabiatiga ko'ra mexanik (kuchli aralashtirish yoki chayqatish), fizik (isitish, sovutish, nurlanish, sonikatsiya) va kimyoviy (kislotalar va ishqorlar, sirt faol moddalar, karbamid) denaturatsiyaga bo'linadi.
Protein denaturatsiyasi to'liq yoki qisman, qaytariladigan yoki qaytarilmas bo'lishi mumkin. Kundalik hayotda qaytarib bo'lmaydigan oqsil denatüratsiyasining eng mashhur hodisasi tovuq tuxumining pishirilishi bo'lib, yuqori harorat ta'sirida suvda eriydigan shaffof oqsil ovalbumin zich, erimaydigan va shaffof bo'lib qoladi. Denaturatsiya ba'zi hollarda suvda eruvchan oqsillarni ammoniy tuzlari bilan cho'ktirishda bo'lgani kabi, teskari bo'lib, ularni tozalash usuli sifatida ishlatiladi.

6.