Proteinlar peptid bog'i bilan zanjirda bog'langan alfa-aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar organik moddalar
Oqsillarning organizmdagi faoliyati
Download 217.74 Kb.
|
1422769.ru.uz
- Bu sahifa navigatsiya:
- 1.5.1 Katalitik funksiya
1.5 Oqsillarning organizmdagi faoliyatiBoshqa biologik makromolekulalar (polisaxaridlar, lipidlar va nuklein kislotalar) kabi oqsillar ham barcha tirik organizmlarning muhim tarkibiy qismi bo'lib, hujayra hayotida muhim rol o'ynaydi. Proteinlar metabolik jarayonlarni amalga oshiradi. Ular hujayra ichidagi tuzilmalar - organellalar va sitoskeletonning bir qismi bo'lib, hujayradan tashqari bo'shliqqa chiqariladi, ular hujayralar o'rtasida uzatiladigan signal sifatida harakat qilishlari, oziq-ovqat gidrolizida va hujayralararo moddaning shakllanishida ishtirok etishlari mumkin. Oqsillarni funktsiyalariga ko'ra tasniflash o'zboshimchalik bilan amalga oshiriladi, chunki bir xil protein bir nechta funktsiyalarni bajarishi mumkin. Bunday ko'p funksiyalilikning yaxshi o'rganilgan misoli lizil-tRNK sintetaza, aminoatsil-tRNK sintetazalari sinfidan bo'lgan ferment bo'lib, u nafaqat tRNKga lizin qoldig'ini biriktiribgina qolmay, balki bir nechta genlarning transkripsiyasini ham tartibga soladi. Proteinlar fermentativ faolligi tufayli ko'p funktsiyalarni bajaradi. Shunday qilib, fermentlar motor oqsili miozin, protein kinazning tartibga soluvchi oqsillari, natriy-kaliy adenozin trifosfataza transport oqsili va boshqalar. 1.5.1 Katalitik funksiyaTanadagi oqsillarning eng mashhur vazifasi turli xil kimyoviy reaktsiyalarni katalizlashdir. Fermentlar o'ziga xos katalitik xususiyatlarga ega bo'lgan oqsillardir, ya'ni har bir ferment bir yoki bir nechta shunga o'xshash reaktsiyalarni katalizlaydi. Fermentlar murakkab molekulalarni parchalaydigan (katabolizm) reaktsiyalarni katalizlaydi va ularni sintez qiladi (anabolizm), shu jumladan DNK replikatsiyasi va ta'mirlanishi va RNK shablon sintezi. 2013 yilga kelib, 5000 dan ortiq fermentlar tavsiflangan. Enzimatik kataliz natijasida reaktsiyaning tezlashishi juda katta bo'lishi mumkin: masalan, orotidin-5'-fosfat dekarboksilaza fermenti tomonidan katalizlangan reaktsiya katalizlanmaganga qaraganda 1017 marta tezroq ketadi (orotik kislotaning dekarboksillanishining yarim reaksiya davri). fermentsiz 78 million yil va ferment ishtirokida 18 millisekund). molekulalar, Fermentlar odatda yuzlab aminokislotalar qoldiqlaridan iborat bo'lsa-da, ularning faqat kichik bir qismi substrat bilan o'zaro ta'sir qiladi va undan ham kamroq - o'rtacha 3-4 ta aminokislotalar qoldiqlari, ko'pincha birlamchi tuzilishda bir-biridan uzoqda joylashgan - katalizda bevosita ishtirok etadilar. Ferment molekulasining substrat bog'lanishi va katalizlanishini ta'minlovchi qismi faol joy deb ataladi. 1992 yilda Xalqaro biokimyo va molekulyar biologiya ittifoqi fermentlarning ierarxik nomenklaturasining yakuniy variantini ular katalizlaydigan reaksiyalar turiga qarab taklif qildi. Bu nomenklaturaga ko'ra, fermentlarning nomlari doimo -aza bilan tugashi va katalizlanadigan reaksiyalar va ularning substratlari nomlaridan hosil bo'lishi kerak. Har bir fermentga individual kod beriladi, bu kod yordamida uning fermentlar ierarxiyasidagi o'rnini aniqlash oson. Katalizatsiyalangan reaktsiyalar turiga ko'ra barcha fermentlar 6 sinfga bo'linadi: Oksidoredduktazalar - oksidlanish-qaytarilish reaktsiyalarini katalizlovchi; Kimyoviy guruhlarning bir substrat molekulasidan ikkinchisiga o'tishini katalizlovchi transferazlar; Kimyoviy bog'lanishlarning gidrolizlanishini katalizlovchi gidrolazalar; Mahsulotlardan birida qo‘sh bog‘ hosil bo‘lishi bilan gidrolizsiz kimyoviy bog‘lanishning uzilishini katalizlovchi liazalar; Substrat molekulasidagi strukturaviy yoki geometrik o'zgarishlarni katalizlovchi izomerazalar; ATP yoki shunga o'xshash trifosfatning difosfat aloqasini gidrolizlash orqali substratlar o'rtasida kimyoviy bog'lanishlar hosil bo'lishini katalizlovchi ligazalar. Download 217.74 Kb. Do'stlaringiz bilan baham: |
Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling
ma'muriyatiga murojaat qiling