Р. А. Фёдорова биохимические особенности продуктов переработки зерна
Download 0.73 Mb. Pdf ko'rish
|
|
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ МУКИ
И ИХ ИНГИБИТОРЫ 4.1. Протеиназы злаковых культур Протеиназы зерна и муки обладают резко выраженным дезагрегирующим действием на белки, сильно изменяющим физические свойства клейковины и теста, и значительно более слабой способностью гидролитического разложения белков до продуктов их глубокого распада – аминокислот. Протеиназы, содержащиеся в млечном соке и в семенах растений, а также дрожжах, составляют особую группу ферментов, типичным представителем которой является папаин. Его получают в виде сухого порошка из млечного сока плодов дынного дерева (Carica рapaya). Молекула папаина состоят из 212 аминокислотных остатков. Первичная структура молекулы папаина полностью выяснена. Она содержит три дисульфидных мостика и одну сульфгидрильную группу. Наиболее характерной особенностью папаина, также как и ряда других протеолитических ферментов растительного происхождения является то, что они активируются синильной кислотой и сульфгидрильными соединениями, содержащими группу –SH (рис. 4). Среди этих соединений необходимо, прежде всего, отметить цистеин и восстановленный глютатион. Исходя из факта активирования папаина восстановителями полагают, что в папаине имеется равновесная система, состоящая из окисленного и восстанов- ленного фермента (рис.4): Па-S-S-Па Н 2 Па-SH-Па Рис.4. Равновесная система папаина Гидролитически активной формой папаина служит именно восстановленная форма. В соответствии с этим окисление папаина и подобных ему ферментов приводит к снижению или полному исчезновению гидролитической активности. Большое влияние на действие фермента оказывает молекулярная структура субстрата – его атакуемость ферментами, которая определяется несколькими факторами. 40 Скорость расцепления белка протеолитических ферментов зависит от наличия в белке определенных химических группировок, например сульфидгидрильных, аминных и оксигрупп. Если эти группы в белковой молекуле каким-либо образом ликвидировать, то изменяется атакуемость белка ферментом. Например, если восстановить дисульфидные связи белка, то скорость его расцепления протеиназами возрастает; если блокировать оксигруппы путем бензоилирования или ацетилированмия, то в результате атакуемость белка снижается. Очевидно, этим и объясняется способность папаина и протеиназы муки активироваться под действием определенных восстановителей и инактивироваться под действием ряда окислителей. Download 0.73 Mb. Do'stlaringiz bilan baham: 
|