1. Analitik ximiya páni hám oniń metodlari. Analitik ximiya pániniń awil xojaliq pánleri menen baylanisliǵi


-TEMA: BELOKLARDIŃ DUZILISI, QÁSIYETLERI HÁM ALMASIWI


Download 1.6 Mb.
bet55/140
Sana09.01.2022
Hajmi1.6 Mb.
#264011
1   ...   51   52   53   54   55   56   57   58   ...   140
Bog'liq
Tema 1

12-TEMA: BELOKLARDIŃ DUZILISI, QÁSIYETLERI HÁM ALMASIWI

Joba:

1.Beloklardi proteolitik fermentler tásirinde tarqaliwi hám soriliwi.

2.Toqimalarda aminokislotalardiń tarqaliw jollari.

a)Aminokislotalardiń dezaminleniwi.

b)Aminokislotalardiń dekarboksilleniwi.

3. Haywan toqimalarinda aminokislotalar biosintezi.
Beloklardi proteolitik fermentler tásirinde tarqaliwi hám soriliwi. Hár turli organizmler toqimalari hám organi kletka komponentler ómiri ushin beloklar almasiwi úlken áhmiyetke iye. Kletkaniń bioximiyaliq aktivligi hám onda baratuǵin barliq metobolitik reaksiyalar beloklar almasiwi menen baylanisli boladi. Bul prosesslerde beloklar substrat, yamasa katalizator ferment kórinisinde qatnasadi. Bul mániste beloklar almasiwi, birinshi náwbette, organizmde struktura elementleri hám biologiyaliq kerekli komponentlerdiń ózgeriwi, olardiń jańalaniwi menen baylanisli talabin qaplawǵa qaratilǵan. Beloklar almasiwi organizmniń hár turli klasslarinda ózine tán jollar menen baradi.

Beloklar awiz bosliǵinda tarqalmaydi. Sebebi silekey quraminda beloklardi tarqatiwshi hesh qanday proteolitik fermentler joq. Aziq-awqat penen asqazanǵa tusken beloklar xlorid kislota tásirinde isedi. Asqazan shiresiniń tiykarǵi fermenti - beloklardi gidrolitik tarqaliwi pepsin bolip, ol pesinogennen payda boladi. Pepsinogenniń molekulyar massasi 42000, pepsinniń molekulyar massasi 35000 ke teń boladi.

Pepsinniń tásiri tómendegishe boladi. Belok+nH2O-pepsin joqari molekulali polipeptidler + azotli aminokislotalar.

Pepsinniń tiykarǵi tásiri aromatik aminokislotalar aminogruppa qatnasinda payda bolǵan peptid baylanisli boladi.

Beloklardi ishekte tarqaliwi. Joqari molekulali beloklar on eki barmaqli ishekke tuskennen keyin bir gruppa proteolitik fermentler tásirine ushraydi. Bul jerdegi tiykarǵi fermentler tripsin, xileotripsin, karboksipeptidaza, aminotransferaza, dipeptidazalar.

Belok + nH2O-tripsin --- kishi --- molekulali peptidler

--- dipeptidlar --- azot aminokislotalar.

Toqimalarda aminokislotalardiń tarqaliw jollari. Dezaminleniw reaksiyasinda aminokislotalar quramindaǵi amin gruppaniń tarqaliwi esabina ammiyakqa tiyisli ketokislota payda boladi. Aminokislotalardiń dezaminleniwi keń tarqalǵan hám kerekli reaksiyalardan esaplanadi.

3.Haywanlar toqimlarinda aminokislotalar biosintezi. Haywan organizminde almasatuǵin aminokislotalardiń payda boliwi tiykarinan ketokislotalardiń aminleniwi hámde transaminleniw reaksiyalarinda payda boladi. Aminokislotalardiń payda boliwi bawirda, buyrekte hám basqa organlarda ámelge asadi. Misali α-ketoglutarat kislota ammiyak penen reaksiyaǵa kirisip, nátiyjede glutamat kislota payda boladi. Reaksiya eki basqishtan ibarat. Birinshi basqishta aminokislota hám suw payda boladi.

Aminokislotalardiń payda boliwiniń ekinshi joli transaminleniw reaksiyasi boladi. Bul joldi A.E. Braunshteyn, M.G. Krismanlar aniqlaǵan bolip, glutamat hám piruvat kislotalardan - ketoglutarat hám alanin payda boladi.

Solay etip haywan toqimalarinda aminokislotalardiń payda boliwiniń tiykarǵi jollari ketokislotalardiń aminleniwi, hámde transaminleniw reaksiyalari boladi. Soni aytiw kerek haywan organizminde 50% ke shekem aminokislota payda bolmaydi. Bunday aminokislotalar kerekli aminokislotalar dep ataladi. Bular haywan organizmine aziq-awqatlar arqali kiredi.

Almasatuǵin hám kerekli aminokislotalar.



Kerekli aminokislotalar

Almasatuǵin aminokislotalar

gistidin, lizin

alanin, aspartat

triptofan, fenilamin

glutamat, glisin

metionin, treonin

promin, oksipromin

leysin, izoleysin

tirozin, serin

valin, argenin

sestein, sistin.

Beloklar biosinteziniń tiykarǵi basqishlari (inisiasiya, prolangasiya, terminasiya). Beloklardiń biologiyaliq funksiyasi, fizik-ximiyaliq qásiyetleri, aminokislotalardiń polipeptid shinjirinda tutqan orni hám olardiń ketpe-ket jaylasiw tártibi menen aniqlanadi. Beloklar biosintezi tiri organizmde baratuǵin barliq bioximiyaliq prosessler ishinde eń quramalisi bolip, oniń mexanizmin aniqlaw házirgi zaman biologiya páni aldinda turǵan sheshiwi kerek bolǵan áhmiyetli máselelerden biri boladi. Bul máselelerdi sheshiwi, óz náwbetinde bir qatar uliwma biologiyaliq máselelerdi aniqlaw, organizmlerdiń ósiwi hám rawajlaniwin basqariw, hár turli kesellikler sebeplerin qidirip tabiw hám olardi emlew usillarin islep shiǵiw, fiziologiyaliq aktiv zatlardiń tásir etiw mexanizmin aniqlaw siyaqli máselelerdi sheshiwge imkaniyat jaratadi. Beloklar payda boliw prosessinde hár bir belok óz matrisasina iye, yaǵniy qálibine iye bolip, ol jańa payda bolip atirǵan belok molekulasiniń kopiyasi dep qaraladi. Matrisa degende sintez qilinip atirǵan zattiń strukturasin payda etiwge sebep bolatuǵin birar-bir joqari molekulali polimerdiń (misali, nuklein kislotaniń) strukturasi názerde tutiladi.

Belok biosintezi óte quramali hám kóp basqishli prosess bolip, bunda hár turli fermentler hám hár turli RNK qatnasadi. Belok biosinteziniń uliwma mexanizmi barliq tiri organizmlerde birdey bolip, tómendegi tiykarǵi basqishlardan ibarat.

Aminokislotalar aminoasil t.RNK sintetaza ferment qatnasiwinda ATF menen reaksiyaǵa kirisip aktivlesedi. Bunda aminoasiladenilat birikpeler payda boladi hám pirofosfat ajralip shiǵadi.

Aktivlesken aminokislotalar t.RNK lar járdeminde belok sintez qilinatuǵin jerge, yaǵniy ribosomalarǵa úqsaydi. i.RNK menen ribosomaniń ózara tásirlesip (birigip), spesifik kompleks payda etedi. Aminoasil t.RNK lar hár dayim informasion RNK daǵi tartip penen jaylasadi. Inisiasiya-polipeptid shinjir biosinteziniń baslaniwi (belok biosinteziniń baslaniwi).

Prolangasiya-ribosomada toliq polipeptid shinjiriniń payda boliwi.

Terminasiya-belok biosinteziniń tamam boliwi hám payda bolǵan belok molekulasiniń sitoplazmaǵa ótiwi. Sitoplazmada belok molekulasiniń birlemshi, ekilemshi, ushlemshi hám tórtlemshi strukturasiniń payda boliwi.

t.RNK lar aktivlestiriwshi fermentler siyaqli tek belgili aminokislota menen birigiw qásiyetine iye. 20 turli aminokislota ushin 20 t.RNK lar bar. Keyingi jillarda alinǵan maǵluwmatlarǵa qarap t.RNK lardiń sani bir qansha kóp ekenligi hám ayrim aminokislotalar eki hám onnan artiq t.RNK járdeminde tasiliwi aniqlanǵan. Hár bir t.RNK belgili aminokislotaniń ózine tán bolip, nukleotid quraminiń turaqliǵi menen basqa t.RNK lardan ózgeshelenedi. t.RNK lar molekulasinda struktura jaǵinan bir-birinen ajralǵan eki aktiv bólimi bar. Bulardan biri antikadon dep atalatuǵin juplaspaǵan ush nukleotid qaldiǵinan quralǵan bolip, i.RNK daǵi komplemenlerge tiykarlardi (kadondi) aniqlaw qásiyetine iye bólimi boladi.

2.Ribosomaniń duzilisi hám waziypasi. Ribosomalar beloktiń sintezleniwinde qatnasatuǵin quramali kompleksten ibarat bolǵan kerekli organoid esaplanadi. Organizm kletkasindaǵi ribosomalar sani turlishe bolip, tez ósip atirǵan organ bólimlerinde olardiń muǵdari eń kóp. Ribosomalar tiykarinan kletka organoidlariniń membranalari menen birikken halda ushraydi. Soniń ushin olardi ajratip aliwda membranalar aktiv zatlar (dezoksixalat) járdeminde tarqaladi. Barliq ribosomalar quraminda RNK hám belok tutuwshi bir qatar kishkene bólekshelerden, yaǵniy kishkene birikpelerden quralǵan.

Jaqsi ósimliklerden, tiykarinan noqatan ajratip alinǵan ribosomalardiń duzilisi yassi sferoid kórinisinde bolip, boyi 160 A0ǵa, diametri 250 A0ǵa teń. Sedimentasiya koeffisienti Svedberg boyisha 80 birlikke jaqin bolip, molekulyar massasi 4,1-106 ǵa jaqin. Ribosomalar strukturasiniń teris ionlariniń pás konsentrasiyasinda (10-30m) saqlap turadi. Eger konsentrasiya 10 márte arttirilsa, ribosomalar bir-biri menen qosilsa, qos ribosomalar, yaǵniy dimerler payda boladi.

Ósimliklerdiń ribosomasi hám basqa dereklerden ajratip alinǵan ribosomalar siyaqli, 40-50% ribosomali RNK hám 50-60% beloktan quralǵan. Ósimliklerde ushraytuǵin 800S ribosomalarda 100 den artiq polipeptid shinjir ushraydi. Hár bir polipeptid shinjiriniń ortasha massasi 25000 ge teń.

Ribosoma beloklari siltili xarakterge iye. Ribosomaniń ekinshi tiykarǵi bólimin joqari molekulyar ribonuklein kislotalar quraydi.

Bul RNK lar ribosomaniń hár eki kishi bólekshesinde ushrap ayrim qásiyetleri menen bir-birinen ózgeshelenedi. Birinshi tur RNK niń sedimentasiya koeffisienti 280S ǵa teń bolsa, ekinshisiniki 180S ǵa teń. 280S-RNK 60S kishi birikpelerden, 180S-RNK bolsa 40S kishi birikpelerden payda boladi. Hár turli dereklerden ajratip alinǵan ribosoma RNK niń nukleotid shinjiri hár turli bolip, Uotson hám Krik tárepinen kiritilgen DNK modelin xarakterlewshi komplementatorliq qaǵiydasina boysinbaydi.

Bul RNK quraminda guanin hám adenin kóp muǵdarda ushraydi. Keyingi waqitta ótkezilgen tájriybelerde ribosomalar tek bir-biri menen birigip, shinjir payda qilǵanda ǵana aktivligin kórsetiwi aniqlanǵan.

3.Belok biosinteziniń regulyasiyasi. Beloklar biosintezi quramali prosess bolip, oniń basqariliwi belgili dárejede óz-ózin basqariwi mumkin bolǵan prosess dep qaraladi. Sebebi bul prosess joqari organizmlerde jaqsi úyrenilmegen. Házirgi alip barilip atirǵan ilmiy izertlewler beloklar biosintezin páseytiw (repressiya) hámde biosintezdi maqsetke muwapiq kusheytiriw mexanizmin aniqlawǵa qaratilǵan. Tiri organizmlerde beloklar biosinteziniń regulyasiyasi F.Jakoba hám J.Monolar joqari organizmler hám bakteriyalarda úyrengen.

Ilimpazlardiń ilmiy nátiyjeleri soni kórsetedi struktura hám fermentativ beloklardiń biosintezi ushin matrisa bolǵan xabar RNK, DNK sistron (gen) lerinde ush basqishta payda boladi. DNK shinjirinda sistron menen bir qatarda gen operator bar bolip, hár eki gen birikkende ishki ortaliq judá sezgir boladi. Kletkada repressor beloklari bolip, olar gen regulyator-tásirinde payda boladi. Kletkada repressorliq waziypasin kislotali giston hám giston bolmaǵan beloklar orinlawi mumkin. Gen regulyatordan xabar RNK niń payda boliwina qálip bolip, xizmet qiladi. Repressor ádette aktiv jaǵdayǵa keliwinde turli metobolitler qatnasadi.

Kletkada baratuǵin repressiya prosessi menen bir qatarda belok biosintezin asiriwshi «induksiya» prosessi hám bolip, Bular bir-biri menen úzliksiz baylanista boladi. Repressiya prosessi toqtawi menen induksiya prosessi baslaniwi mumkin. Repressiya prosessi hár turli dáriler, biologiyaliq aktiv zatlar, asirese gormonlar járdeminde toqtatiliwi mumkin. Joqarida aytilǵan zatlar repressor menen ózara tásirlesip, oni DNK molekulasinan ajratadi. Nátiyjede qaytadan xabar RNK siniń sintezi baslanadi hám beloklar biosintezin aniqlaydi. Soniń ushin bul zatlar induktorlar dep ataladi. Bir zat arqali repressiya hám induksiya prosessi birlesiwi beloklar biosintezin basqariliwin táminleydi.

Solay etip beloklar biosinteziniń regulyasiyasi, yaǵniy basqariliw mexanizmi joqari organizmlerde judá quramali bolip, basqariw faktorlari bolip, nerv sistemasi hám gormonal basqariwlar hám dep ataladi.




Download 1.6 Mb.

Do'stlaringiz bilan baham:
1   ...   51   52   53   54   55   56   57   58   ...   140




Ma'lumotlar bazasi mualliflik huquqi bilan himoyalangan ©fayllar.org 2024
ma'muriyatiga murojaat qiling